医学生物化学课程教学大纲(药学)

医学生物化学教学大纲 （适用于药学本科）

兰州大学基础医学院

医学生物化学与分子生物学教研室

2012年3月 目 录

医学生物化学课程教学大纲……………………………… 1 医学生物化学实验课程教学大纲………………………… 20

医学生物化学课程教学大纲

一、课程说明

（一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学 所属专业：药学 课程性质：专业基础课 学分：5

（二）课程简介、目标与任务

医学生物化学是运用化学的原理和方法，研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代谢、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。

医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。

医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。 （三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和内容衔接

先修课程包括：人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的，其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。

（四）教材与主要参考书 教材：

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童坦军 李刚. 生物化学（第2版）. 北京：北京大学医学出版社，2009 主要参考书：

1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学（第三版）. 北京：高等教育出版社，2002 2. 查锡良. 生物化学（第7版）. 北京：人民卫生出版社，2008

3. Litwack G.. Human Biochemistry and Disease. San Diego: Academic Pr., 2008 4. Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of Biochemistry ( 5th ed ). New York: Worth Publishers, 2008

5. Murray RK, Granner DK, Mayes PA, et al. Harper’s Biochemistry ( 27th ed ). 北京：科学出版社，2007

二、课程内容与安排 第一章 蛋白质的结构与功能 第一节 蛋白质在生命活动中的重要性 第二节 蛋白质的分子组成 第三节 蛋白质的分子结构 第四节 蛋白质的结构与功能的关系 第五节 蛋白质的理化性质及其分离纯化 第六节 蛋白质的一级结构测定 （一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合

学时分配：6学时

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（二）内容及基本要求 主要内容：

1. 氨基酸：L-α-氨基酸结构通式和分类，20种氨基酸的英文名称及缩写符号，氨基酸的理化性质。

2. 肽：肽键、肽链和多肽，肽与蛋白质的区别，生物活性肽。

3. 蛋白质的一级结构：定义、作用力。

4. 蛋白质的二级结构：肽单元，α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲，超二级结构，模体。

5. 蛋白质的三级结构：次级键、结构域及分子伴侣。

6. 蛋白质的四级结构：定义、作用力。

7. 蛋白质的分类。

8. 蛋白质一级结构与功能的关系：Anfinsen实验，分子病。

9. 蛋白质空间结构与功能的关系：蛋白质构象改变和疾病。

10. 蛋白质的理化性质：两性解离，胶体性质，蛋白质变性与复性、沉淀，紫外吸收和呈色反应。

11. 蛋白质的分离和纯化：透析及超滤法，丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀，电泳，层析，超速离心。

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12. 多肽链中氨基酸的序列分析：Edman降解法。

基本要求： 【重点掌握】：

蛋白质的分子组成；蛋白质的分子结构；蛋白质的理化性质。 【掌握】：

蛋白质多肽链组成；蛋白质结构与功能的关系；氨基酸的理化性质。 【了解】：

蛋白质的分离纯化方法；蛋白质一级结构测定原理。 【难点】：

模体，结构域，蛋白质的高级结构；蛋白质各级结构与功能的关系。

第二章 核酸的结构与功能 第一节 概述

第二节 核酸的基本结构单位：核苷酸 第三节 DNA分子的结构与功能 第四节 RNA分子的结构与功能 第五节 核酸的理化性质 第六节 核酸酶

（一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合

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学时分配：5学时

（二）内容及基本要求 主要内容：

1. 核苷酸的结构：嘌呤与嘧啶，核糖与核苷，戊糖碳原子的编号。

2. 核酸的一级结构：概念，核苷酸各组分间的连接键，书写方式。

3. DNA的二级结构——双螺旋结构模型：Chargaff规则，B-DNA双螺旋结构模型要点，DNA双螺旋结构的多样性。

4. DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装：DNA的超螺旋结构，原核生物DNA的高级结构，DNA在真核生物细胞核内的组装：核小体。

5. DNA的功能：基因，基因组，DNA的功能。

6. 信使RNA的结构与功能：hnRNA，mRNA的结构特点。

7. 转运RNA的结构与功能：稀有碱基，茎环结构，氨基酸接纳茎，反密码子，三级结构。

8. 核糖体RNA的结构与功能：真核及原核生物核糖体的组成。

9. 其他小分子RNA及RNA组学：动物细胞内其他的RNA种类及功能，RNA组学的概念。

10. 核酸的一般理化性质：260nm紫外吸收。

11. DNA的变性：概念，解链曲线，Tm值，增色效应。

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12. DNA的复性与分子杂交：退火。

13. 核酸酶：DNA酶，RNA酶，内切酶，外切酶。

基本要求： 【重点掌握】：

DNA的二级结构特点；mRNA和tRNA的结构特征及主要功能。 【掌握】：

核小体的结构特点；DNA的理化性质及其与结构的关系。 【了解】：

核苷酸的分子构成、连接键及书写方式。 【难点】：

DNA的高级结构；DNA变性，增色效应，Tm的概念；DNA的复性、退火和分子杂交；基因及基因组的概念。

第三章 酶

第一节 生物催化剂在生命活动中的重要性 第二节 酶的分子结构 第三节 酶促反应的特点 第四节 酶促反应的机制 第五节 酶促反应的动力学 第六节 调节酶

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第七节 酶活性的测定 第八节 酶的命名与分类

第九节 其他具有催化作用的生物分子 第十节 酶与医学的关系 （一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合

学时分配：5学时

（二）内容及基本要求 主要内容：

1. 酶的分子组成：单纯酶，结合酶，酶蛋白，全酶，金属酶，辅酶，辅基，维生素与辅酶，维生素的分类及其与辅酶的关系，常见辅酶的结构与功能，辅酶的作用，金属离子的作用。

2. 酶的活性中心：必需基团，结合基团，催化基团。

3. 酶促反应的特点：高效性，高度特异性，可调节性。

4. 酶促反应机制：活化能，诱导契合假说，邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。

5. 底物浓度对反应速度的影响：米-曼氏方程，Km、Vmax测定法。

6. 酶浓度对反应速度的影响。

7. 温度对反应速度的影响：最适温度。

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8. pH对反应速度的影响：最适pH。

9. 抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用的特点，可逆性抑制作用的种类、区别及动力学特点。

10. 激活剂对反应速度的影响：必需激活剂，非必需激活剂。

11. 酶活性测定及酶活性单位。

12. 酶活性的调节：酶原，酶原的激活的概念、机制及意义，别构酶，别构调节与协同效应，酶的共价修饰调节概念、特点与意义。

13. 酶含量的调节：酶蛋白合成的诱导与阻遏概念，酶降解的调控。

14. 同工酶：概念，LDH同工酶谱的变化及意义。

15. 酶的命名和分类。

16. 酶与疾病的关系，酶在医学上的其他应用。

基本要求：

【重点掌握】：

酶的化学本质，辅助因子，活性中心，必需基团，酶促反应的特点，Km与Vmax的含义及其生物学意义，竞争性抑制，酶原，别构酶，关键酶，酶的共价修饰调节，同工酶。

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【掌握】：

最适pH和最适温度，可逆性抑制和不可逆抑制的区别，3种可逆性抑制作用的特点，关键酶的别构调节与化学修饰的特点。

【了解】：

酶促反应的机制，Km、Vmax值的测定，酶活性测定与酶活性单位，酶的分类和命名。

【难点】：

底物浓度对酶促反应速度的影响，米氏方程，Km与Vmax的意义及应用，酶的转换数的概念及意义；三种竞争性抑制作用的概念及其特点；别构调节及其生物学重要性。

第四章 糖代谢 第一节 概述 第二节 糖的分解代谢 第三节 糖原的合成与分解 第四节 糖异生 第五节 糖代谢紊乱 （一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合

学时分配：7学时

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（二）内容及基本要求 主要内容：

1. 糖的生理功能。

2. 糖的消化吸收：特定载体转运的、主动耗能的过程。

3. 糖代谢的概况。

4. 糖酵解的概念，反应过程及能量生成，糖酵解的调节和生理意义。

5. 有氧氧化的反应过程，丙酮酸脱氢酶复合体的组成，三羧酸循环的过程及生理意义，有氧氧化的调节，巴斯德效应。

6. 磷酸戊糖途径的反应过程、调节和生理意义。

7. 糖原的合成与分解：糖原的合成代谢，UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程；糖原的分解代谢过程；糖原合成与分解的调节（磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节，重点是它们各自磷酸化和去磷酸化后的活性改变）。

8. 糖异生途径：概念及糖异生的四个关键酶，糖异生的调节和生理意义。

9. 乳酸循环：循环过程及生理意义。

10. 血糖的来源和去路。

11. 血糖水平的调节：胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。

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12. 血糖水平异常：高血糖及糖尿症，低血糖。

基本要求：

【重点掌握】：

糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶，特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。

【掌握】：

肝糖原合成、分解的途径及关键酶；糖异生的途径及关键酶；磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义；乳酸循环的过程及生理意义；血糖的来源、去路。

【了解】：

糖的吸收方式是通过主动转运过程。

【难点】：

三羧酸循环流速的调控；各糖代谢途径的调节。

第五章 脂类代谢 第一节 概述 第二节 血浆脂蛋白 第三节 三酰甘油的中间代谢

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第四节 磷脂的代谢 第五节 胆固醇代谢 第六节 脂肪酸源激素的代谢 （一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合

学时分配：5学时

（二）内容及基本要求 主要内容：

1. 血脂：血脂的组成及含量。

2. 血浆脂蛋白的分类、组成及结构。

3. 血浆脂蛋白代谢：乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白和高密度脂蛋白的代谢。

4. 血浆脂蛋白代谢异常：高脂蛋白血症，遗传性缺陷。

5. 脂类消化的主要场所，胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用，三酰甘油的再合成。

6. 三酰甘油的合成代谢：1）合成部位；2）合成原料；3）合成基本过程：单酰甘油途径和二酰甘油途径。

7. 三酰甘油的分解代谢：1）脂肪的动员：激素敏感性三酰甘油脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。2）脂酸的β-氧化：脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成，脂酰CoA进入线粒体，脂酰CoA

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的β-氧化，脂肪酸氧化的能量生成。3）脂肪酸的其它氧化方式。4）酮体的生成及利用：酮体的概念，酮体的生成，酮体的利用，酮体生成的生理意义，酮体生成的调节，酮症酸中毒。

8. 脂酸的合成代谢：1）软脂酸的合成：合成部位，合成原料，脂肪酸合成酶系及反应过程。2）脂肪酸碳链的加长：内质网酶系和线粒体酶系。3）不饱和脂肪酸的合成：必需脂肪酸的概念。4）脂肪酸合成的调节：代谢物的调节，激素的调节作用。

9. 多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯：1）前列腺素、血栓噁烷及白三烯的化学结构及命名。2）PG、TX及LT的合成。3）PG、TX及LT的生理功能。

10. 甘油磷脂的代谢：1）甘油磷脂的组成、分类及结构。2）甘油磷脂的合成：合成部位，合成原料及辅因子，合成基本过程。3）甘油磷脂的降解：由专一性不同的磷脂酶A1、A2、B1、B2、C、D分别作用。

11. 鞘磷脂的代谢：1）鞘脂的化学组成及结构；2）鞘磷脂的代谢。

12. 胆固醇的结构、分布及生理功能。

13. 胆固醇的合成：1）合成部位。2）合成原料：乙酰CoA、能量及供氢物质。3）合成基本过程：胆固醇合成的限速酶、合成的基本过程、甲羟戊酸、鲨烯等重要中间产物。4）胆固醇合成的调节：饥饿和饱食、胆固醇及激素分别的调节。

14. 胆固醇的转化：1）转化成胆汁酸；2）转化为类固醇激素；3）转化为7-脱氢胆固醇。

基本要求： 【重点掌握】：

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脂肪酸分解与合成过程中的关键步骤、关键酶及β氧化的全过程；酮体的概念、生成过程、生理意义及关键酶；胆固醇合成的部位，合成原料及合成的关键步骤、关键酶；血浆脂蛋白的分类、生成部位及功能。

【掌握】：

三酰甘油的合成过程；甘油磷脂的种类。 【了解】：

脂类的消化和吸收；血浆脂蛋白的代谢；脂肪酸的分类与命名；不饱和脂酸以及多价不饱和脂肪酸的重要衍生物；脂肪酸的其它氧化方式和脂肪酸碳链的增长方式；胆固醇合成的过程、调节、分布、生理功能，以及胆固醇的转化；甘油磷脂的代谢。

【难点】：

脂肪酸的合成代谢；磷脂的代谢；各种血浆脂蛋白的代谢。

第六章 生物氧化 第一节 概述

第二节 线粒体的氧化体系

第三节 ATP的生成、利用和储存

第四节 非线粒体氧化体系

（一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合

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学时分配：4学时

（二）内容及基本要求

主要内容：

1. 生物氧化的概念和意义；

2. 生物氧化的特点；

3. 呼吸链的组成及作用；

4. 呼吸链中电子传递体的排列顺序；5. 体内重要的呼吸链；

6. ATP的生成；

7. ATP的储存与利用；

8. 线粒体内膜对物质的转运；

9. 过氧化物酶体氧化体系；

10. 微粒体氧化体系。

基本要求：

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【重点掌握】：

线粒体呼吸链的概念、组成和作用；氧化磷酸化的概念、过程及调节；ATP的生成、储存和利用。

【掌握】：

生物氧化的概念、意义和特点；组成电子传递链的递氢体和递电子体的作用机制；化学渗透学说。

【了解】：

测定电子传递链中递氢体和递电子体排列顺序的一般方法；跨线粒体膜的物质转运；细胞色素的作用和命名。

【一般了解】：

线粒体以外的其它氧化体系。 【难点】：

自由能的变化以及氧化磷酸化的偶联部位。 第七章 氨基酸代谢

第一节 蛋白质的营养和氨基酸的生理作用

第二节 蛋白质的消化、吸收

第三节 蛋白质的腐败作用

第四节 氨基酸的一般代谢

第五节 氨的代谢

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第六节 个别氨基酸的代谢

（一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合

学时分配：5学时

（二）内容及基本要求

主要内容：

1. 氮平衡；

2. 蛋白质的需要量及营养价值；

3. 氨基酸的生理功能和来源；

4. 氨基酸的代谢概况；

5. 蛋白质在胃肠的消化与氨基酸的吸收；

6. 蛋白质的腐败作用；

7. 体内蛋白质的分解；

8. 氨基酸的脱氨基作用；

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9. α-酮酸的代谢；

10. 体内氨的来源与转运；

11. 氨的代谢途径与尿素的生成；

12. 个别氨基酸代谢与一碳单位的代谢。

基本要求： 【重点掌握】：

氨基酸的一般代谢，包括转氨基和脱氨基作用及体内尿素的生成。 【掌握】：

蛋白质在体内的分解代谢途径；氨基酸的代谢概况。 【了解】：

体内氨的来源和氨的转运；个别氨基酸的代谢。

【一般了解】：

蛋白质的营养作用；蛋白质的消化、吸收与腐败作用；α-酮酸的代谢。 【难点】：

转氨基和脱氨基作用。 第八章 核苷酸代谢 第一节 核苷酸的合成

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第二节 核苷酸的分解代谢

（一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合

学时分配：3学时

（二）内容及基本要求

主要内容：

1. 嘌呤核苷酸的合成；

2. 嘧啶核苷酸的合成；

3. 嘌呤核苷酸的分解代谢；

4. 嘧啶核苷酸的分解代谢；

5. 脱氧核糖核苷酸的生成；

6. 核苷酸抗代谢物。

基本要求：

【掌握】：

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核苷酸从头合成和补救途径的概念；核苷酸抗代谢物的作用机制与应用；脱氧核糖核苷酸的生成途径。

【了解】：

嘌呤和嘧啶核苷酸的合成原料，合成代谢特点，以及分解代谢的简要过程及产物。 【一般了解】：

食物核苷酸的消化、吸收，核苷酸的生物学功用；痛风的机制。 【难点】：

核苷酸抗代谢物的作用机制与应用。

第九章 物质代谢的联系与调节 第一节 物质代谢的相互联系

第二节 物质代谢的调节

第三节 代谢调节障碍

（一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合

学时分配：3学时

（二）内容及基本要求

主要内容：

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1. 物质代谢的特点；

2. 物质代谢的相互联系；

3. 细胞水平的代谢调节；

4. 激素的调节与生长因子；

5. 物质代谢的整体调节；

6. 代谢调节障碍。

基本要求：

【掌握】：

细胞水平的代谢调节，包括细胞内酶的隔离分布、变构调节、化学修饰调节。 【了解】：

糖、脂、蛋白质之间的相互联系及能量代谢；酶量调节、激素调节、整体调节。 【一般了解】：

物质代谢的特点与相互联系。 【难点】：

酶水平的代谢调节。 第十章 DNA的生物合成 第一节 DNA的复制

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第二节 DNA的修复合成 第三节 逆转录作用 （一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：5学时 （二）内容及基本要求 主要内容：

1. DNA的半保留复制：特点、实验根据。

2. 参加DNA复制的有关酶类及因子：DNA聚合酶、引物酶、DNA连接酶、解旋酶、拓扑异构酶、DNA结合蛋白。

3. DNA的复制主要过程：复制子，复制叉，引物，冈崎片段，合成方向，DNA合成的原料，真核生物DNA复制的特点。

4. DNA的逆转录合成和其它复制方式： （1）逆转录病毒和逆转录酶； （2）逆转录研究的意义； （3）滚环复制和D环复制。 5. DNA的损伤与修复： （1）突变的意义；

（2）引发突变的因素：物理因素，化学因素；

（3）突变的分子改变类型：点突变、缺失、插入、重排；

（4）DNA的损伤及修复：切除修复、光修复、重组修复、SOS修复。 基本要求：

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【重点掌握】：

遗传信息传递的中心法则；半保留复制的概念、意义；参与DNA复制的酶及蛋白质因子；逆转录、逆转录酶的概念；DNA修复的类型。

【掌握】：

DNA复制的主要步骤；引发体、冈崎片段的生成；切除修复过程；突变的意义、类型。 【了解】：

半保留复制实验；真核生物复制的特点。 第十一章 RNA的生物合成 第一节 转录体系 第二节 转录过程 第三节 转录后的加工过程 第四节 RNA的复制 （一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：4学时 （二）内容及基本要求 主要内容：

1. 模板与酶：大肠杆菌与真核生物RNA聚合酶与不对称转录。

2. 转录的过程（RNA合成的三阶段）：起始阶段及启动子，链的延长，链的终止及终止因子。 3. 真核生物的转录后修饰：

（1）信使RNA的加工：不均一核RNA（hnRNA），剪接酶，小核RNA（snRNA）；

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（2）转运RNA加工； （3）核蛋白体RNA的加工。 4. RNA病毒的遗传物质复制。 基本要求： 【掌握】：

不对称转录、模板链和编码链；原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成；转录的主要步骤；转录后加工过程；真核生物与原核生物转录过程的异同。

【了解】：

真核生物的RNA聚合酶；RNA病毒遗传信息的复制特点；RNA合成的抑制剂。 第十二章 蛋白质的生物合成 第一节 蛋白质合成体系 第二节 蛋白质的合成过程 第三节 蛋白质合成与医学 （一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：4学时 （二）内容及基本要求 主要内容：

1. 蛋白质生物合成体系：

（1）翻译模板mRNA及遗传密码，密码子的特点； （2）核蛋白体是多肽链合成的装置；

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（3）tRNA与氨基酸的活化：氨基酰-tRNA合成酶。 2. 蛋白质生物合成过程：

（1）肽链合成起始：原核生物翻译起始复合物形成，真核生物起始复合物形成； （2）肽链的延长（核蛋白体循环）：进位、转肽、tRNA的脱落及核蛋白体移位； （3）终止阶段。

3. 蛋白质合成后加工和输送：

（1）多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质；

（2）一级结构的修饰：肽链N端的修饰，个别氨基的共价修饰，多肽链的水解修饰； （3）空间结构修饰：辅基连接及亚基的聚合、疏水脂链的共价连接；

（4）蛋白质合成后的靶向输送：分泌蛋白、线粒体蛋白、细胞核蛋白的靶向输送。 4. 蛋白质生物合成的干扰和抑制：

（1）抗生素类：四环素，氯霉素，链霉素，嘌呤霉素，放线菌酮； （2）其他干扰蛋白质合成的物质：毒素，干扰素。 基本要求： 【重点掌握】：

蛋白质生物合成的概念、合成体系；遗传密码的特点；翻译后的加工；蛋白质合成与医学的关系（分子病的概念，抗生素与蛋白质生物合成）。

【掌握】：

遗传密码表的用法；翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程。 【了解】：

原核、真核生物翻译起始的异同。

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第十八掌 血液的生物化学 第一节 血液的化学成分与功能 第二节 血浆蛋白质

第三节 红细胞的代谢特点与血红蛋白的生物合成 （一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：4学时 （二）内容及基本要求 主要内容：

1. 血液的化学成分与功能：血液的化学成分，非蛋白氮和血清尿素氮的概念及意义，血液的基本功能。

2. 血浆蛋白质：血浆蛋白质的分类与特性，血浆蛋白质的功能。

3. 红细胞的代谢特点与血红蛋白的生物合成：红细胞的代谢特点，血红蛋白的生物合成。 基本要求： 【重点掌握】：

血浆蛋白质的分类与功能；红细胞的代谢特点。 【掌握】：

血红蛋白的生物合成。 【了解】：

血液的化学成分与功能。 【难点】：

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红细胞的代谢特点。 第十九章 肝的生物化学 第一节 肝在物质代谢中的作用 第二节 肝的生物转化作用 第三节 胆汁与胆汁酸代谢 第四节 胆色素代谢与黄疸 （一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合 学时分配：4学时 （二）内容及基本要求 主要内容：

1. 肝在物质代谢中的作用：肝在糖、脂、蛋白质、维生素和激素代谢中的作用。

2. 肝的生物转化作用：生物转化作用的概念、对象、主要场所、意义、反应类型（氧化反应、还原反应、水解反应、结合反应）和特点。

3. 胆汁与胆汁酸代谢：胆汁、胆汁酸的种类，胆汁酸的代谢与功能。

4. 胆色素代谢与黄疸：胆色素的生成与转运，胆色素在肝细胞中的代谢，胆红素在肠中的变化，血清胆红素与黄疸。

基本要求： 【重点掌握】： 肝的生物转化作用。 【掌握】：

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胆汁与胆汁酸代谢；胆色素代谢与黄疸。 【了解】：

肝脏形态学结构特点；肝细胞的结构与功能；肝在物质代谢中的作用｡ 【难点】：

肝在物质代谢中的作用｡ 第二十章 维生素与微量元素 第一节 维生素与微量元素概述

第二节 脂溶性维生素

第三节 水溶性维生素

第四节 必需微量元素

（一）教学方法与学时分配

教学方法：课堂讲授、多媒体、自学相结合

学时分配：4学时

（二）内容及基本要求

主要内容：

1. 维生素与微量元素概述。

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2. 脂溶性维生素：维生素A、维生素D、维生素E、维生素K。

3. 水溶性维生素：维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、泛酸、叶酸、维生素B12、生物素、硫辛酸和维生素C。

4. 必需微量元素：铁、碘、铜、锌、钴、锰、硒、氟、铬、钼。

基本要求： 【掌握】：

维生素的功能与生物学作用，即与酶的关系。 【了解】：

维生素的概念、分类。 【一般了解】：

微量元素在生命活动中的作用。

医学生物化学实验课程教学大纲

一、课程说明

（一）课程名称、所属专业、课程性质、学分 课程名称：医学生物化学实验 所属专业：药学 课程性质：实验课 学分：1

（二）课程简介、目标与任务

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生物化学是一门实验性学科，它之所以能够迅速地发展，主要原因就是由于生物化学实验技术的不断提高和实验内容的持续发展。

生物化学实验课是生物化学教学的重要组成部分，加强和改进实验课教学是提高教学质量的重要环节，本实验室所开的实验课均随相应的理论课进行，通过生化实验课教学应达到以下三方面的教学目的：1）加深对生物化学基本理论的理解和掌握；2）掌握生物化学的基本实验方法和基本实验技术；3）培养学生严谨的科学态度和思维能力以及独立分析问题和解决问题的能力。

（三）先修课程要求，与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和内容衔接 先修课程：化学或有机化学实验 （四）教材与主要参考书 教材：

韩跃武等. 生物化学实验. 兰州：兰州大学出版社，2006 主要参考书：

1. 董晓燕等.生物化学实验（工科类专业适用）.北京：化学工业出版社，2003 2. 陈毓荃等.生物化学实验方法和技术.北京：科学出版社，2002

3. 医学生物化学与分子生物学研究所自编实验教材.生物化学实验讲义.1996 二、课程内容与安排 实验一 分光光度法 （一）教学方法与学时分配

教学方法：讲授与学生动手实验相结合 学时分配：4学时

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（二）内容及基本要求 主要内容： 1. 制作标准曲线 2. 计算未知液的浓度 基本要求：

在掌握分光光度法原理的基础上，通过实际的定量测定熟悉分光光度计的基本结构及其使用方法。

实验二 蛋白质的变性与沉淀 （一）教学方法与学时分配

教学方法：讲授与学生动手实验相结合 学时分配：4学时 （二）内容及基本要求 主要内容： 1. 盐析

2. 重金属盐沉淀蛋白质 3. 生物碱试剂沉淀蛋白质 4. 加热沉淀蛋白质 5. 酒精沉淀蛋白质 基本要求：

加深了解蛋白质的理化性质及其在实际工作中的应用。 实验三 蛋白质的两性性质及等电点测定

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（一）教学方法与学时分配

教学方法：讲授与学生动手实验相结合 学时分配：4学时 （二）内容及基本要求 主要内容：

1. 蛋白质的两性反应 2. 酪蛋白等电点的测定 基本要求：

通过实验了解蛋白质的两性性质及等电点与蛋白质分子聚沉的关系。掌握通过聚沉测定蛋白质等电点的方法。

实验四 影响酶活性的因素 （一）教学方法与学时分配

教学方法：讲授与学生动手实验相结合 学时分配：4学时 （二）内容及基本要求 主要内容： 1. 收集唾液

2. 温度对酶活性的影响 3. pH对酶活性的影响

4. 激动剂和抑制剂对酶活性的影响 基本要求：

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通过实验，了解温度、pH、激动剂和抑制剂等因素对酶活性的影响。 实验五 动物肝脏DNA的提取 （一）教学方法与学时分配

教学方法：讲授与学生动手实验相结合 学时分配：8-12学时 （二）内容及基本要求 主要内容： （一）DNA的提取 （二）DNA含量的测定 1. 标准曲线的制定 2. 样品的测定 3. DNA含量的计算 基本要求：

了解并具体掌握动物肝脏DNA提取及二苯胺显色测定的原理和方法。 实验六 碱性磷酸酶Km值的测定 （一）教学方法与学时分配

教学方法：讲授与学生动手实验相结合 学时分配：4学时 （二）内容及基本要求 主要内容：

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1. 磷酸苯二钠在碱性磷酸酶作用下的酶促反应 2. 终止反应 3. 比色测定 4. 计算该酶的Km值 基本要求：

1. 了解底物浓度对酶促反应速度的影响。

2. 了解米孟方程、Km值的物理意义及双倒数作图求Km值的方法。 实验七 血清蛋白质的醋酸纤维素薄膜电泳 （一）教学方法与学时分配

教学方法：讲授与学生动手实验相结合 学时分配：4学时 （二）内容及基本要求 主要内容： l. 准备与点样 2. 电泳 3. 染色 4. 观察结果 基本要求：

掌握区带电泳法的原理及应用。 实验八 酮体的生成和利用

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（一）教学方法与学时分配

教学方法：讲授与学生动手实验相结合 学时分配：4学时 （二）内容及基本要求 主要内容： 1. 标本的制备 2. 保温和沉淀蛋白质 3. 酮体的鉴定 基本要求：

1. 掌握酮体的生成和利用。 2. 了解酮体生成的生理意义。

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