高等植物质体的分裂

．特邀综述．

高等植物质体的分裂李大朋，　张敏，　高潜，　胡勇，　何奕昆＊

首都师范大学生命科学学院，　北京　１０００３７

摘要　　　　质体来源于早期具光合能力的原核生物与原始真核生物的内共生事件。原核起源的蛋白以及真核寄主起源的蛋白共同参与了质体的分裂过程。以原核生物的细胞分裂蛋白为蓝本，　近些年在植物中陆续鉴定出几种主要的原核生物细胞分裂蛋白的同源物，　如ＦｔｓＺ、ＭｉｎＤ和ＭｉｎＥ蛋白。然而，　除此之外，　原核细胞大多数分裂相关因子在植物中找不到其同源物，　但却鉴定了许多真核寄主来源的分裂相关蛋白。当前研究的重点是剖析各种质体分裂蛋白协同作用的机制，　业已证明ＭｉｎＤ和ＭｉｎＥ的协同作用保证了ＦｔｓＺ（Ｚ）环的正确定位。尽管经典的ＦｔｓＺ的抑制因子ＭｉｎＣ在植物中不存在，　但实验表明ＡＲＣ３在拟南芥中具有类似ＭｉｎＣ的功能。ＡＲＣ３蛋白与真核起源的蛋白如ＡＲＣ５、ＡＲＴＥＭＩＳ、ＦＺＬ和ＰＤ环以及其它原核起源的蛋白如ＡＲＣ６和ＧＣ１等共同构成了一个复杂的植物质体分裂调控系统。

关键词　　　　ＡＲＴＥＭＩＳ，　叶绿体，　ＦｔｓＺ，　ＰＤ环，　质体分裂，　Ｚ环

李大朋，　张敏，　高潜，　胡勇，　何奕昆　（２００９）．　高等植物质体的分裂．　植物学报　４４，　４３−５１．

质体起源于早期具光合能力的原核生物与原始真核生物的内共生事件（ＭｃＦａｄｄｅｎ，　２００１）。正如植物体的所有细胞都来源于分生组织一样，　质体来源于分生组织细胞中的前质体（Ｐｙｋｅ，　１９９９），　随着细胞的分化和发育，前质体按其所在的细胞类型分化成特定的质体。植物细胞中质体分裂本质上就是质体数目积聚和维持的过程。最近１０年的研究成果表明，　质体分裂是一个高度集成的多蛋白参与的过程，　包括原核起源的蛋白以及真核寄主起源的蛋白。然而，　各种不同来源的蛋白在质体分裂过程中相互作用的机制直到最近才有所阐述。

起源于蓝藻ＦｔｓＺ基因的一个早期复制事件（Ｗａｎｇ　ｅｔ　ａｌ．，２００２）。ＦｔｓＺ１和ＦｔｓＺ２是２个重要但非冗余质体分裂组分，　在转基因植株中二者任何一个表达水平的降低或提高都会严重影响质体分裂（Ｏｓｔｅｒｙｏｕｎｇ　ｅｔ　ａｌ．，　１９９８）。ＦｔｓＺ１和ＦｔｓＺ２都是基质蛋白（ＭｃＡｎｄｒｅｗ　ｅｔ　ａｌ．，　２００１）并且在分裂中点处形成Ｚ环，　这与细菌分裂时ＦｔｓＺ环的形成相似（Ｆｕｊｉｗａｒａ　ａｎｄ　Ｙｏｓｈｉｄａ，　２００１；　Ｖｉｔｈａ　ｅｔ　ａｌ．，２００１）。环状结构的装配极为复杂，　其确切成分还不清楚。借助杂交技术、双分子荧光互补技术（ｂｉｍｏｌｅｃｕｌａｒｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｃｅ　ｃｏｍｐｌｅｍｅｎｔａｔｉｏｎ，　ＢＩＦＣ）及荧光共振能量转移技术（ｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｃｅ　ｒｅｓｏｎａｎｃｅ　ｅｎｅｒｇｙ　ｔｒａｎｓｆｅｒ，ＦＲＥＴ）等手段已经证明，　ＦｔｓＺ１和ＦｔｓＺ２既能自身聚合形成同聚物也可彼此相互作用形成异聚物（Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，２００５）。在小立碗藓中，　ＦｔｓＺ家族的４个同源异构体间可相互作用，　且这种作用发生在叶绿体和细胞质的不同部位，　推测小立碗藓ＦｔｓＺ蛋白参与了叶绿体和细胞的分裂（Ｇｒｅｍｉｌｌｏｎ　ｅｔ　ａｌ．，　２００７）。

为什么高等植物或藻类存在２种ＦｔｓＺ家族呢？合乎

１　　　　细菌分裂蛋白在植物中的同源物质体分裂是由ＦｔｓＺ蛋白聚合成环引发的，　而ＦｔｓＺ是一种具有ＧＴＰ酶活性的微管相似蛋白（Ｏｓｔｅｒｙｏｕｎｇ　ａｎｄＶｉｅｒｌｉｎｇ，　１９９５）。与大多数原核生物中只含有单拷贝的ＦｔｓＺ　基因不同，在植物和藻类中已发现的ＦｔｓＺ　基因可分为２　个不同家族，　即ＦｔｓＺ１和ＦｔｓＺ２，　推测这２类ＦｔｓＺ

收稿日期：　２００７－１０－１０；　接受日期：　２００８－０２－２５

基金项目：　国家自然科学基金（Ｎｏ．　３０４７０８７９）和北京市教委科技发展计划（Ｎｏ．　ＫＭ２００６１００２８０１０）＊　通讯作者。Ｅ－ｍａｉｌ：　ｙｋｈｅ＠ｍａｉｌ．ｃｎｕ．ｅｄｕ．ｃｎ

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逻辑的解释是植物ＦｔｓＺ的２个不同家族在进化中出现了功能上的分歧，　从而能与不同的蛋白相互作用，　共同参与到Ｚ环的形成。最近的研究证明了这一点。首先，　从二者的结构看，　ＦｔｓＺ２在Ｃ端有一段被称为核心结构域的序列（Ｍａ　ａｎｄ　Ｍａｒｇｏｌｉｎ，　１９９９；　Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５），而ＦｔｓＺ１却没有。进一步研究发现，　大多数细菌ＦｔｓＺ蛋白中都存在这个序列，　在大肠杆菌中，　ＦｔｓＺ与ＦｔｓＡ或ＺｉｐＡ相互作用必须依赖这段核心结构域。这说明ＦｔｓＺ２具有特殊的作用，　蛋白的相互作用实验也证明了这一点，即ＡＲＣ６（Ｖｉｔｈａ　ｅｔ　ａｌ．，　２００３）与ＦｔｓＺ２相互作用而不与ＦｔｓＺ１作用（Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５），　而ＡＲＣ６被认为具有类似ＦｔｓＡ的功能。当然，　ＦｔｓＺ１也有独特的功能，　因为ＦｔｓＺ１能与ＡＲＣ３作用，　但ＦｔｓＺ２却不能。进一步研究发现，　ＦｔｓＺ１除了在基质中分布外，　还可与类囊体膜紧密结合，　但这种结合受发育性调控，　因为只有在未成熟幼嫩叶片中才发现这种结合方式，　在成熟或老叶中并不存在此现象。ＡｔＦｔｓＺ１的过量表达强烈抑制叶绿体的分裂，　并使类囊体形态扭曲，　类囊体结构不正常，　片层结构增多，　基粒变大。推测ＦｔｓＺ１在叶片的发育过程中参与了类囊体结构的构建（Ｅｌ－Ｋａｆａｆｉｅｌ　ｅｔ　ａｌ．，　２００７）。总之，从叶绿体的起源及进化角度看，　植物ＦｔｓＺ基因的多样化具有重要意义，　它使相对简单的原核起源的ＦｔｓＺ分裂机制成功地整合到高度复杂的不同植物细胞的调控体系中（Ｇｒｅｍｉｌｌｏｎ　ｅｔ　ａｌ．，　２００７）。

在大肠杆菌中，　Ｚ环的正确形成受到ｍｉｎ系统——ＭｉｎＣ、ＭｉｎＤ和ＭｉｎＥ基因的精细调控（ｄｅ　Ｂｏｅｒ　ｅｔ　ａｌ．，１９９０）。ＭｉｎＣ抑制ＦｔｓＺ的聚合，　并与ＭｉｎＤ和ＭｉｎＥ相互作用，　通过在两极间钟摆振荡的方式保证只能在分裂中点位置形成Ｚ环（Ｈｕ　ａｎｄ　Ｌｕｔｋｅｎｈａｕｓ，　１９９９）。大肠杆菌中ＭｉｎＤ的缺失或ＭｉｎＥ过量表达使细胞不对称分裂从而产生ｍｉｎｅｃｅｌｌ（ｄｅ　Ｂｏｅｒ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８９）。在高等植物中已经找到ＭｉｎＤ和ＭｉｎＥ的同源物（Ｃｏｌｌｅｔｔｉ　ｅｔ　ａｌ．，２０００；　Ｉｔｏｈ　ｅｔ　ａｌ．，　２００１；　Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００２）。拟南芥的ＡｔＭｉｎＤ１和ＡｔＭｉｎＥ１都是叶绿体基质蛋白，　ＡｔＭｉｎＤ１表达水平的降低（Ｃｏｌｌｅｔｔｉ　ｅｔ　ａｌ．，　２０００；　Ｆｕｊｉｗａｒａ　ｅｔ　ａｌ．，２００４）或ＡｔＭｉｎＥ１过量表达（Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００２）都会引起叶绿体的不对称分裂，　且分裂位点常常靠近叶绿体两

极，　最后形成大小不一的异质型叶绿体，　这与大肠杆菌缺失ＭｉｎＤ或ＭｉｎＥ过量表达产生的性状相似。尽管大肠杆菌ＭｉｎＥ与高等植物ＭｉｎＥ１氨基酸序列的相似性不高（２０％），　但是从功能上来看，　二者具有高度的进化保守性。拟南芥ＡｔＭｉｎＥ１或者小立碗藓ＰｐＭｉｎＥ在大肠杆菌中的过量表达也可以导致ｍｉｎｉｃｅｌｌ的出现（Ｍａｐｌｅ　ｅｔａｌ．，　２００２；　Ｚｈｕ　ｅｔ　ａｌ．，　２００７），　这与大肠杆菌中ＭｉｎＥ过量表达产生的性状一样。此外，　ＡｔＭｉｎＥ１可以使缺失ＭｉｎＥ的大肠杆菌突变体形态恢复（Ｍａｐｌｅ　ａｎｄ　Ｍøｌｌｅｒ，２００７ａ）。

在大肠杆菌中，　Ｍｉｎ蛋白协同作用形成一个动态的复合物从而调节Ｚ环的正确装配。假设大肠杆菌Ｍｉｎ蛋白与其在植物中相对应的同源物在功能上具有保守性，推测在拟南芥中也应该存在类似的动态复合物。借助酵母双杂交技术、双分子荧光互补技术以及荧光共振能量转移等技术，　已在分子层面上证明ＡｔＭｉｎＤ１或ＡｔＭｉｎＥ１既可各自形成同源二聚体，　也可以相互作用以复合物形式共同调控叶绿体分裂环的形成（Ｆｕｊｉｗａｒａ　ｅｔａｌ．，　２００４；　Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５；　Ｍａｐｌｅ　ａｎｄ　Ｍøｌｌｅｒ，２００７ｂ）。ＡｔＭｉｎＤ１自身二聚化对其功能发挥是必需的，在ａｒｃ１１突变体（ＡｔＭｉｎＤ１（　Ａ２９６Ｇ），　即其Ｃ端螺旋环内的点突变）中，　由于突变使ＡｔＭｉｎＤ１不能二聚化，　导致叶绿体非对称分裂（Ｆｕｊｉｗａｒａ　ｅｔ　ａｌ．，　２００４）。与大肠杆菌ＭｉｎＤ相似，　ＡｔＭｉｎＤ１具有ＡＴＰａｓｅ活性（ｄｅ　Ｂｏｅｒ　ｅｔ　ａｌ．，１９９１；　Ａｌｄｒｉｄｇｅ　ａｎｄ　Ｍøｌｌｅｒ，　２００５），　但细菌ＭｉｎＤ的ＡＴ－Ｐａｓｅ活性依赖Ｍｇ２＋，　而ＡｔＭｉｎＤ１的ＡＴＰａｓｅ活性依赖Ｃａ２＋，　之所以这样可能是出于进化上的需要，　因为植物中大多数生化过程都需要Ｃａ２＋　参与（Ｓａｉ　ａｎｄＪｏｈｎｓｏｎ，　２００２）。与大肠杆菌ＭｉｎＥ作用方式相似，ＡｔＭｉｎＥ１可以激活ＡｔＭｉｎＤ１的ＡＴＰａｓｅ活性（ｄｅ　Ｂｏｅｒｅｔ　ａｌ．，　１９９１；　Ａｌｄｒｉｄｇｅ　ａｎｄ　Ｍøｌｌｅｒ，　２００５），　推测通过这种方式可使ＡｔＭｉｎＤ１－ＡＤＰ从膜上释放下来，　重新分配到叶绿体的另一极，　类似于细菌中Ｍｉｎ蛋白的极区－极区的振荡模式。此外，　实验还证明ＡｔＭｉｎＥ１不仅可以在大肠杆菌中发挥作用，　也可以表现出类似于细菌内源ＭｉｎＥ那样的动态变化（Ｆｕ　ｅｔ　ａｌ．，　２００１；　Ｍａｐｌｅ　ｅｔａｌ．，　２００２）。

李大朋等：　高等植物质体的分裂４５

２　　　　ａｒｃ突变体已定义的拟南芥ａｒｃ（ａｃｃｕｍｕｌａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ｒｅｐｌｉｃａｔｉｏｎ　ｏｆｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ）突变体共有１２种，　其表型是单个叶肉细胞中叶绿体数目急剧减少（９５％）或增加（５０％）。它们代表了一类新的质体分裂蛋白（Ｐｙｋｅ　ａｎｄ　Ｌｅｅｃｈ，　１９９１）。２．１　　　　ＡＲＣ６ＡＲＣ６编码蛋白与蓝藻细胞分裂蛋白Ｆｔｎ２具有相似性（Ｋｏｋｓｈａｒｏｖａ　ａｎｄ　Ｗｏｌｋ，　２００２；　Ｖｉｔｈａ　ｅｔ　ａｌ．，　２００３）。ＡＲＣ６在分裂位点形成不连续的环状结构（ＭｃＡｎｄｒｅｗ　ｅｔａｌ．，　２００１；　Ｖｉｔｈａ　ｅｔ　ａｌ．，　２００１；　Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５）。在大肠杆菌中，　２个细胞分裂蛋白ＦｔｓＡ和ＺｉｐＡ调节或控制ＦｔｓＺ环的形成，　并且２个蛋白均能借助自身的核心结构域与ＦｔｓＺ蛋白相互作用（Ｍａ　ａｎｄ　Ｍａｒｇｏｌｉｎ，　１９９９）。尽管ＡＲＣ６与ＦｔｓＡ或ＺｉｐＡ没有同源性，　但推测ＡＲＣ６发挥着与ＦｔｓＡ或ＺｉｐＡ类似的功能：　在ＦｔｓＡ和ＺｉｐＡ二者均缺失的情况下，　细菌分裂受到抑制，　Ｚ环不能够组装（Ｐｉｃｈｏｆｆ　ａｎｄ　Ｌｕｔｋｅｎｈａｕｓ，　２００２）；　同样，　在ａｒｃ６突变体中，　叶绿体的分裂也受到阻碍（叶肉细胞中只含有１个或２个大叶绿体），　并且ＦｔｓＺ蛋白也不能形成Ｚ环（Ｐｙｋｅａｎｄ　Ｌｅｅｃｈ，　１９９４；　Ｖｉｔｈａ　ｅｔ　ａｌ．，　２００３）。另外，　ＺｉｐＡ和ＡＲＣ６都是膜蛋白，　并且均能够通过介导ＦｔｓＺ蛋白锚定到膜上的方式促进Ｚ环的形成，　起着稳定Ｚ环的作用（Ｈａｌｅ　ａｎｄ　ｄｅ　Ｂｏｅｒ，　１９９７）。

ＡＲＣ６另一个显著特点是其Ｎ端存在Ｊ结构域的基元，　该基元具有ＤｎａＪ伴侣分子的特点，　在质体中Ｊ结构域结构伸向基质侧。在所有生物体中都存在含Ｊ结构域的蛋白，　ＤｎａＪ　（Ｈｓｐ４０）作为其中之一，　能够与Ｈｓｐ７０作用，　通过激活Ｈｓｐ７０的ＡＴＰａｓｅ活性从而保证Ｈｓｐ７０与底物的稳定结合（Ｗａｌｓｈ　ｅｔ　ａｌ．，　２００４）。在大肠杆菌中，ＨｓｃＡ（Ｈｓｐ７０家族成员）与ＦｔｓＺ通过类似伴侣的方式相互作用，　从而参与Ｚ环的形成（Ｕｅｈａｒａ　ｅｔ　ａｌ．，　２００１）。在植物中，　ＡＲＣ６可能起着类似的作用。２．２　　　　ＡＲＣ５ＡＲＣ５（ｄｙｎａｍｉｎ蛋白）是第一个被鉴定的、真核起源的

质体分裂蛋白（Ｒｏｂｅｒｔｓｏｎ　ｅｔ　ａｌ．，　１９９６；　Ｇａｏ　ｅｔ　ａｌ．，２００３）。ＡＲＣ５属于Ｄｙｎａｍｉｎ类，　具有ＧＴＰａｓｅ和ＰＨ结构域。ＡＲＣ５可以选择性拼接，　编码２种蛋白（分别为７７７　ａａ和　７４１　ａａ）。比较二者氨基酸序列，　发现其中一个蛋白的ＰＨ结构域少了３６个氨基酸残基，　而ＰＨ结构域被认为与蛋白膜定位相关。这也从侧面暗示了２个蛋白具有不同的功能或定位特点（Ｍｉｙａｇｉｓｈｉｍａ　ｅｔ　ａｌ．，２００１ｃ；　Ｋｌｏｃｋｏｗ　ｅｔ　ａｌ．，　２００２；　Ｇａｏ　ｅｔ　ａｌ．，　２００３）。Ｄｙｎａｍｉｎ是一类机械化学性蛋白，　具有许多重要功能，例如，　它与膜的收缩有重大关系（Ｐｒａｅｆｃｋｅ　ａｎｄＭｃＭａｈｏｎ，　２００４）。ＡＲＣ５定位在外膜，　ＰＤＶ１和ＰＤＶ２调控ＡＲＣ５募集到质体分裂位点上（Ｍｉｙａｇｉｓｈｉｍａ　ｅｔ　ａｌ．，２００６），　在分裂收缩的叶绿体中间形成一个不连续的环状结构（Ｇａｏ　ｅｔ　ａｌ．，　２００３）。推测ＡＲＣ５在质体分裂后期提供机械力从而使外膜收缩完成，　而ＡＲＣ５这种功能的出现可能是出于进化上的需要，　因为质体起源于早期具光合能力的原核生物在原始真核生物中的内共生，　而原核生物细胞分裂时细胞壁在隔膜的形成中起重要作用，但是现在的叶绿体没有壁，　而ＡＲＣ５可能弥补细胞壁的进化丢失对分裂的影响（Ｋｅｅｌｉｎｇ，　２００４）。２．３　　　　ＡＲＣ３如前文所述，　在高等植物中陆续找到了细菌ＦｔｓＺ、ＭｉｎＥ和ＭｉｎＤ的同源物，　但没有发现ＭｉｎＣ的同源物。在大肠杆菌中，　Ｍｉｎ蛋白即ＭｉｎＣ、ＭｉｎＥ和ＭｉｎＤ作为一个整体（三者缺一不可）协同作用从而保证了分裂环的正确形成。此外，　实验证明大肠杆菌的ＥｃＭｉｎＣ在拟南芥中过量表达可阻止叶绿体的正常分裂，　产生大而不规则的叶绿体（Ｔａｖｖａ　ｅｔ　ａｌ．，　２００６）。因此推测在高等植物，如拟南芥中，　必然存在一个具有类似ＭｉｎＣ功能的组分，从而与ＡｔＭｉｎＤ１和ＡｔＭｉｎＥ１协同作用。最新研究表明，ＡＲＣ３似乎是最佳选择（Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００７）。ＡＲＣ３（Ａｔ１ｇ７５０１０）编码７４２个氨基酸，　可分为３个结构域，　即Ｎ端含有一段与原核生物ＦｔｓＺ蛋白很相似的序列；　Ｃ端含有一个ＭＯＲＮ结构域（ｍｅｍｂｒａｎｅ　ｏｃｃｕｐａｔｉｏｎ　ａｎｄｒｅｃｏｇｎｉｔｉｏｎ　ｎｅｘｕｓ），　而ＭＯＲＮ结构域是ＰＩＰ５Ｋ（磷脂酰肌醇－４－磷酸５－磷酸激酶）的重要部分；　在Ｃ端ＦｔｓＺ样结

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构域和Ｎ端ＭＯＲＮ结构域之间是一段比较独特的中间结构域。ＡＲＣ３是一个非常奇特的蛋白，　它是由原核起源的ＦｔｓＺ和真核起源的ＰＩＰ５Ｋ两部分组成（Ｓｈｉｍａｄａ　ｅｔａｌ．，　２００４）。进一步研究发现，　ＡＲＣ３表达水平的降低会导致叶绿体不能正确形成分裂位点，　而ＡＲＣ３的过量表达也会引起叶绿体分裂受阻；　ＡＲＣ３的这些现象与ＭｉｎＣ蛋白在大肠杆菌中的表现很相似。ＡＲＣ３自身可形成二聚体，　且可通过其Ｎ端的ＦｔｓＺ结构域与ＡｔＦｔｓＺ１－１相互作用，　但是不能和ＡｔＦｔｓＺ２－１相互作用；　ＡＲＣ３与ＡｔＦｔｓＺ１－１共定位且呈现一个环状结构。此外，　酵母双杂交及ＢＩＦＣ分析发现，　借助自身的中间结构域，　ＡＲＣ３可以分别与ＡｔＭｉｎＥ１及ＡｔＭｉｎＤ１相互作用，　这段中间结构域的进化意义还有待进一步研究。然而ＡＲＣ３代替ＭｉｎＣ是否只是拟南芥中的一个特例？是否还有其它组分也进化出具有类似ＭｉｎＣ蛋白的功能吗？　这些疑问尚有待考证。

定位。推测ＦＺＬ的功能是调节和维持类囊体片层结构中垛叠与非垛叠类囊体的比例，　从而维持类囊体的结构（Ｇａｏ　ｅｔ　ａｌ．，　２００６）。ＦＺＬ在叶绿体分裂过程中的作用机制还需进一步研究。３．２　　　　ＡＲＴＥＭＩＳ与ＧＣ１ＡＲＴＥＭＩＳ（Ｆｕｌｇｏｓｉ　ｅｔ　ａｌ．，　２００２）和ＧＣ１（又称作ＡｔＳｕｌＡ）（Ｒａｙｎａｕｄ　ｅｔ　ａｌ．，　２００４）是２种特别的质体分裂相关蛋白。ＡＲＴＥＭＩＳ是一个内膜整合蛋白，　通过转座子插入失活和反义抑制的方法证实ＡＲＴＥＭＩＳ参与了叶绿体的分裂过程。由于其Ｎ　端具有典型的受体激酶结构域，因而人们推测ＡＲＴＥＭＩＳ　可能参与了核信号对叶绿体分裂的调控。ＧＣ１的ＲＮＡｉ突变体（ＧＣ１的表达减少了９５％）中，　质体分裂完全受到抑制，　说明ＧＣ１在质体分裂早期起作用（Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００４）；　但是，　ＧＣ１的过量表达突变体中叶绿体表型变化却不是很明显。研究表明，ＧＣ１借助其Ｃ－端双亲性螺旋结构而定位在叶绿体内膜靠基质侧，　ＧＣ１－ＹＦＰ的荧光定位表明其均匀地定位在叶绿体膜上，　说明ＧＣ１在拟南芥叶绿体膜上任何位置都能发生募集，　也说明其发挥作用必须借助膜结合的方式（Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００４）。酵母双杂交实验证明，　ＧＣ１与拟南芥的ＦｔｓＺ不能相互作用（Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００４；Ｒａｙｎａｕｄ　ｅｔ　ａｌ．，　２００４）。在质体分裂中ＧＣ１的功能未知，　现推测其可能具有差向异构酶活性，　而在拟南芥中与ＧＣ１最相似的同源基因恰恰编码一个有活性的差向异构酶。３．３　　　　ＰＤ环ＰＤ环最初是在１９８１年用电子显微镜观察叶绿体分裂时发现的，　当时被认为是叶绿体分裂时形成的峡部内的一些电子密集物质（Ｌｅｅｃｈ　ｅｔ　ａｌ．，　１９８１）。后来最终确定ＰＤ环是由３个不同的环状结构组成，　即位于外膜的外环、内膜基质侧的内环以及膜间隙的中环（Ｍｉｙａｇｉ－ｓｈｉｍａ　ｅｔ　ａｌ．，　２００１ａ）。起初认为至少ＰＤ内环是由ＦｔｓＺ组成的，　但经研究发现Ｚ环早于ＰＤ环３－４小时形成，　似乎Ｚ环的装配决定了ＰＤ环的形成位置（Ｋｕｒｏｉｗａ　ｅｔ　ａｌ．，２００２）。现在认为ＰＤ环系统很可能是真核起源的。尽

３　　　　一些新颖的直接或间接与植物质体分裂相关的蛋白３．１　　　　ＡｔＦＺＬ线粒体与叶绿体的起源很相似，　因此二者在功能机制方面可能有很多相似性。根据这一特点，　我们可以寻找线粒体分裂蛋白在叶绿体中的同源物。如ＦＺＬ，它是ＦＺＯ在拟南芥中的唯一同源物，　而ＦＺＯ是线粒体分裂蛋白，属于ｄｙｎａｍｉｎ家族，在动物和真菌中ＦＺＯ参与线粒体外膜的分裂与融合，　对线粒体的动态稳定起至关重要的作用（Ｍｏｚｄｙ　ａｎｄ　Ｓｈａｗ，　２００３）。通过序列同源性比较，　在拟南芥中找到了ＦＺＯ的同源物ＦＺＬ，　实验证明ＦＺＬ是膜蛋白，　它定位在叶绿体的内膜基质侧及类囊体膜上；　在Ｔ－ＤＮＡ插入ｆｚｌ突变体中，　叶绿体的表型出现异质性，　类囊体超微结构也发生重大变化。与ＦＺＯ一样，　ＦＺＬ属于ｄｙｎａｍｉｎ类家族，　具有保守的ＧＴＰａｓｅ结构域，　该结构保证了ＦＺＬ的动态定位，　对ＦＺＬ蛋白的功能起至关重要的作用。实验证明，　ＧＴＰａｓｅ结构域中一个保守氨基酸（Ｌ３６２Ｍ）的突变，　会导致ＦＺＬ（Ｌ３６２Ｍ）不能恢复ｆｚｌ突变体的表型，　也观察不到ＦＺＬ（Ｌ３６２Ｍ）－ＧＦＰ的荧光亚细胞

李大朋等：　高等植物质体的分裂４７

管ＰＤ环的组成成分还不清楚，　但是已初步了解了３个ＰＤ环的组装顺序，　即它们的形成具有时空差异性：　首先是ＰＤ内环形成，　随后是ＰＤ中环，　最后是ＰＤ外环。在叶绿体分裂后期，　ＰＤ内环和中间环在２个子质体完全分开前就解聚消失，　但ＰＤ外环却一直存在直到质体分裂结束，　说明ＰＤ外环对质体分裂的最终完成是至关重要的（Ｍｉｙａｇｉｓｈｉｍａ　ｅｔ　ａｌ．，　２００１ｂ）。３．４　　　　ＭＳＬｓ与ＣＬＳ８ＭＳＬｓ是第一个被鉴定出来的在单叶绿体水平上调控叶绿体分裂的蛋白（Ｈａｓｗｅｌｌ　ａｎｄ　Ｍｅｙｅｒｏｗｉｔｚ，　２００６）。ＭＳＬ２和ＭＳＬ３都是基质类叶绿体蛋白，　与ＡｔＭｉｎＥ１和ＡｔＭｉｎＤ１的分布方式很相似（Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００２；Ｈａｓｗｅｌｌ　ａｎｄ　Ｍｅｙｅｒｏｗｉｔｚ，　２００６），　靠近叶绿体被膜呈不连续点状分布。实际上，　ＭＳＬ２和ＭＳＬ３被证明与ＡｔＭｉｎＥ１共定位于叶绿体两极，　它们可能通过间接方式发生相互作用（Ｈａｓｗｅｌｌ　ａｎｄ　Ｍｅｙｅｒｏｗｉｔｚ，　２００６）；　推测ＭＳＬ２和ＭＳＬ３在质体分裂时调控离子的释放从而保持质体内的渗透压。拟南芥ｃｌｓ８突变体表现为发育缺陷，叶片和花的形态均不正常，　根发育迟缓。在ｃｌｓ８－１植株中，　叶绿体基因组拷贝数少，　叶绿体数目少且体积大，　但叶绿体的超显微结构正常。图位克隆法证明ｃｌｓ８是核苷酸还原酶大亚基的编码基因（ＲＮＲ１）突变的结果，　而ＲＮＲ１催化ｄＮＴＰｓ产物形成。目前，　ＣＬＳ８影响叶绿体分裂的机制还不清楚，　需进一步剖析。

杂性。另外，　各种蛋白发挥功能时并不是彼此孤立的，而是相互作用共同参与质体分裂（表１）。然而直到最近人们才从分子与生化角度进一步揭示了质体分裂机制的功能保守与分歧性。

当前，　对植物质体分裂研究也面临着一些困难，　例如，通过在植物中寻找可能与质体分裂相关的原核生物（如细菌和蓝藻等）细胞分裂蛋白同源基因的方法似乎已呈饱和状态；　　而利用ａｒｃ突变体筛选体系的方法很可能远没有达到饱和，　最近关于ｆｚｌ和ｇｃ１等突变体的报道也证明了

图１　　　　质体分裂相关蛋白的作用模式图　（Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５）图中显示到目前为止已鉴定的质体分裂蛋白在质体中的定位。ＡｔＭｉｎＥ１和ＡｔＭｉｎＤ１以复合物的形式协同作用并在接近叶绿体质膜处呈不连续点状分布。ＭＳＬ２和ＭＳＬ３　（ＭＳＬ）被证明与ＡｔＭｉｎＥ１共定位于叶绿体两极。ＧＣ１定位在内膜的基质侧并且自身形成二聚体，　但是ＧＣ１不能与其它质体分裂蛋白相互作用。ＡｔＦｔｓＺ１－１　（Ｆ１）和ＡｔＦｔｓＺ　　２－１　（Ｆ２）在叶绿体中间形成环状结构，　二者可以自身形成同源二聚体，　也可相互作用形成异源二聚体。ＡｔＦｔｓ－Ｚ１－１可以与ＡＲＣ３（３）相互作用，　而ＡｔＦｔｓＺ２－１可以与ＡＲＣ６（６）相互作用。ＡＲＣ３和ＡＲＣ６自身分别可以形成二聚体并且都定位

４　　　　展望近些年，　对高等植物质体分裂机制的认识有了很大提高。当前对植物质体分裂的研究途径归纳起来主要有３条：　（１）以细菌细胞分裂为蓝本在高等植物中寻找可能存在的同源蛋白；　（２）对ａｒｃ系列突变体的细化研究，　包括克隆相对应的基因，　初步解析可能的功能；　（３）寻找新的与叶绿体分裂相关的基因（如　ＦＺＬ和ＧＣ１）。基于上述三方面的研究，　植物质体分裂模式已初步成型（图１），　即它是由原核与真核起源的蛋白共同组成的，　这一发现也从侧面暗示了质体分裂机制以及该机制在进化上的高度复

于环状结构。

Ｆｉｇｕｒｅ　１　　　　Ｗｏｒｋｉｎｇ　ｍｏｄｅｌ　ｆｏｒ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｓｈｏｗｉｎｇ　ｔｈｅｉｄｅｎｔｉｆｉｅｄ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｃｏｍｐｏｎｅｎｔｓ　ｔｏ　ｄａｔｅ　（Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５）ＡｔＭｉｎＥ１　ａｎｄ　ＡｔＭｉｎＤ１　ｌｏｃａｌｉｚｅ　ｔｏ　ｄｉｓｃｒｅｔｅ　ｓｐｏｔｓ　ｃｌｏｓｅ　ｔｏ　ｔｈｅｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｍｅｍｂｒａｎｅ　ａｎｄ　ｉｎｔｅｒａｃｔ　ｔｏ　ｆｏｒｍ　ａ　ｃｏｍｐｌｅｘ．　ＭＳＬ２ａｎｄ　ＭＳＬ３　（ＭＳＬ）　ａｒｅ　ｃｏ－ｌｏｃａｌｉｚｅ　ｗｉｔｈ　ＡｔＭｉｎＥ１　ｔｏ　ｔｈｅ　ｐｏｌｅｓ　ｏｆｔｈｅ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ．　ＧＣ１　ｌｏｃａｌｉｚｅｓ　ｔｏ　ｔｈｅ　ｓｔｒｏｍａｌ　ｓｉｄｅ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｉｎｎｅｒｅｎｖｅｌｏｐｅ　ｍｅｍｂｒａｎｅ　ａｎｄ　ｆｏｒｍｓ　ｄｉｍｅｒｓ，　ｂｕｔ　ｉｓ　ｕｎａｂｌｅ　ｔｏ　ｉｎｔｅｒａｃｔｗｉｔｈ　ｏｔｈｅｒ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｃｏｍｐｏｎｅｎｔｓ．　ＡｔＦｔｓＺ１－１　（Ｆ１）　ａｎｄＡｔＦｔｓＺ２－１　（Ｆ２）　ｆｏｒｍ　ａ　ｒｉｎｇ－ｌｉｋｅ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ａｔ　ｔｈｅ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｍｉｄｐｏｉｎｔ　ａｎｄ　ｃａｎ　ｆｏｒｍ　ｈｏｍｏｄｉｍｅｒｓ　ａｎｄ　ｈｅｔｅｒｏｄｉｍｅｒｓ．　ＡｔＦｔｓＺ１－１ｉｎｔｅｒａｃｔｓ　ｗｉｔｈ　ＡＲＣ３　（３）　ａｎｄ　ＡｔＦｔｓＺ２－１　ｉｎｔｅｒａｃｔｓ　ｗｉｔｈ　ＡＲＣ６　（６）．ＡＲＣ３　ａｎｄ　ＡＲＣ６　ｂｏｔｈ　ｌｏｃａｌｉｚｅ　ｔｏ　ｒｉｎｇ－ｌｉｋｅ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅｓ　ａｎｄ　ｂｏｔｈｃａｎ　ｄｉｍｅｒｉｚｅ．

48植物学报　　　　４４（１）　　　　２００９

表１　　　　目前已发现的可以相互作用的质体分裂蛋白

Ｔａｂｌｅ　１　　　　Ｉｎｔｅｒａｃｔｉｏｎｓ　ｂｅｔｗｅｅｎ　ｔｈｅ　ｉｄｅｎｔｉｆｉｅｄ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｃｏｍｐｏｎｅｎｔｓ　ｉｍｐｌｉｃａｔｅｄ　ｉｎ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｔｏ　ｄａｔｅ

可相互作用的质体分裂蛋白ＡｔＦｔｓＺ１－１与ＡｔＦｔｓＺ２－１ＡｔＭｉｎＤ１与ＡｔＭｉｎＥ１ＡＲＣ３与ＡｔＭｉｎＤ１ＡＲＣ３与ＡｔＭｉｎＥ１ＡＲＣ３与ＡｔＦｔｓＺ１－１ＡＲＣ６与ＡｔＦｔｓＺ２－１ＡｔＣＤＴ１与ＡＲＣ６

证明方式

酵母双杂交、ＢｉＦＣ和ＦＲＥＴ酵母双杂交、ＢｉＦＣ和ＦＲＥＴＢｉＦＣＢｉＦＣＢｉＦＣ

酵母双杂交和ＢｉＦＣＢｉＦＣ

参考文献

Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５Ｍａｐｌｅ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５Ｒａｙｎａｕｄ　ｅｔ　ａｌ．，　２００５

此点。从这一方面看，　寻找新的质体分裂突变体就存在着可能与必需，　当然要结合新的筛选方法（如酵母双杂交技术等）进行。

如上述，　各种质体分裂蛋白相互作用从而保证了植物质体的正常分裂，　这种相互作用直接影响了这些蛋白的定位及功能的发挥，　可以说它们在植物质体分裂过程中共同组成了一个复杂的网络结构——这就提出了当前或今后植物质体分裂研究的另一个重点，　即研究各种已知或新发现蛋白的亚细胞定位以及与其它蛋白间的相互作用，　当然严格的生化分析也是必需的。我们相信，随着各种与质体分裂直接或间接相关蛋白的发现，　对质体分裂机制必然会有更深刻的认识。

ｍｉｎｉ－ｃｅｌｌ　ｌｏｃｕｓ　ｄｅｔｅｒｍｉｎｅ　ｐｒｏｐｅｒ　ｐｌａｃｅｍｅｎｔ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｓｅｐ－ｔｕｍ　ｉｎ　Ｅ．　ｃｏｌｉ．　Ｃｅｌｌ　５６，　６４１－６４９．

ｄｅ　Ｂｏｅｒ　ＰＡＪ，　Ｃｒｏｓｓｌｅｙ　ＲＥ，　Ｒｏｔｈｆｉｅｌｄ　ＬＩ　（１９９０）．　Ｃｅｎｔｒａｌ　ｒｏｌｅ

ｆｏｒ　ｔｈｅ　Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ　ｃｏｌｉ　ｍｉｎＣ　ｇｅｎｅ　ｐｒｏｄｕｃｔ　ｉｎ　ｔｗｏ　ｄｉｆｆｅｒｅｎｔｃｅｌｌ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｉｎｈｉｂｉｔｉｏｎ　ｓｙｓｔｅｍｓ．　Ｐｒｏｃ　Ｎａｔｌ　Ａｃａｄ　Ｓｃｉ　ＵＳＡ　８７，１１２９－１１３３．

Ｅｌ－Ｋａｆａｆｉｅｌ　Ｓ，　Ｋａｒａｍｏｋｏ　Ｍ，　Ｐｉｇｎｏｔ－Ｐａｉｎｔｒａｎｄ　Ｉ，　Ｇｒｕｎｗａｌｄ　Ｄ，Ｍａｎｄａｒｏｎ　Ｐ，　Ｌｅｒｂｓ－Ｍａｃｈｅ　Ｓ，　Ｆａｌｃｏｎｅｔ　Ｄ　（２００７）．　Ｄｅｖｅｌ－ｏｐｍｅｎｔａｌｌｙ　ｒｅｇｕｌａｔｅｄ　ａｓｓｏｃｉａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｐｒｏｔｅｉｎＦｔｓＺ１　ｔｏ　ｔｈｙｌａｋｏｉｄ　ｍｅｍｂｒａｎｅｓ　ｉｎ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ　ｔｈａｌｉａｎａ．Ｂｉｏｃｈｅｍ　Ｊ　４０９，　８７－９４．

Ｆｕ　Ｘ，　Ｓｈｉｈ　ＹＬ，　Ｚｈａｎｇ　Ｙ，　Ｒｏｔｈｆｉｅｌｄ　ＬＩ　（２００１）．　Ｔｈｅ　ＭｉｎＥ　ｒｉｎｇ

ｒｅｑｕｉｒｅｄ　ｆｏｒ　ｐｒｏｐｅｒ　ｐｌａｃｅｍｅｎｔ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｓｉｔｅ　ｉｓ　ａ　ｍｏｂｉｌｅ

参　考　文　献Ａｌｄｒｉｄｇｅ　Ｃ，　Ｍøｌｌｅｒ　ＳＧ　（２００５）．　Ｔｈｅ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｐｒｏｔｅｉｎ　Ａｔ－

ＭｉｎＤ１　ｉｓ　ａ　Ｃａ２＋－ＡＴＰａｓｅ　ｓｔｉｍｕｌａｔｅｄ　ｂｙ　ＡｔＭｉｎＥ１．　Ｊ　Ｂｉｏｌ　Ｃｈｅｍ２８０，　３１６７３－３１６７８．

Ｃｏｌｌｅｔｔｉ　ＫＳ，　Ｔａｔｔｅｒｓａｌｌ　ＥＡ，　Ｐｙｋｅ　ＫＡ，　Ｆｒｏｅｌｉｃｈ　ＪＥ，　Ｓｔｏｋｅｓ　ＫＤ，Ｏｓｔｅｒｙｏｕｎｇ　ＫＷ　（２０００）．　Ａ　ｈｏｍｏｌｏｇｕｅ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｂａｃｔｅｒｉａｌ　ｃｅｌｌｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｓｉｔｅ－ｄｅｔｅｒｍｉｎｉｎｇ　ｆａｃｔｏｒ　ＭｉｎＤ　ｍｅｄｉａｔｅｓ　ｐｌａｃｅｍｅｎｔ　ｏｆｔｈｅ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ａｐｐａｒａｔｕｓ．　Ｃｕｒｒ　Ｂｉｏｌ　１０，　５０７－５１６．ｄｅ　Ｂｏｅｒ　ＰＡ，　Ｃｒｏｓｓｌｅｙ　ＲＥ，　Ｈａｎｄ　ＡＲ，　Ｒｏｔｈｆｉｅｌｄ　ＬＩ　（１９９１）．　Ｔｈｅ

ＭｉｎＤ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｉｓ　ａ　ｍｅｍｂｒａｎｅ　ＡＴＰａｓｅ　ｒｅｑｕｉｒｅｄ　ｆｏｒ　ｔｈｅ　ｃｏｒｒｅｃｔｐｌａｃｅｍｅｎｔ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ　ｃｏｌｉ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｓｉｔｅ．　ＥＭＢＯ　Ｊ　１０，４３７１－４３８０．

ｄｅ　Ｂｏｅｒ　ＰＡＪ，　Ｃｒｏｓｓｌｅｙ　ＲＥ，　Ｒｏｔｈｆｉｅｌｄ　ＬＩ　（１９８９）．　Ａ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ

ｉｎｈｉｂｉｔｏｒ　ａｎｄ　ａ　ｔｏｐｏｌｏｇｉｃａｌ　ｓｐｅｃｉｆｉｃｉｔｙ　ｆａｃｔｏｒ　ｃｏｄｅｄ　ｆｏｒ　ｂｙ　ｔｈｅ

ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ｔｈａｔ　ｃｈａｎｇｅｓ　ｉｔｓ　ｃｅｌｌｕｌａｒ　ｌｏｃａｔｉｏｎ　ｄｕｒｉｎｇ　ｔｈｅ　Ｅｓｃｈｅｒｉ－ｃｈｉａ　ｃｏｌｉ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｃｙｃｌｅ．　Ｐｒｏｃ　Ｎａｔｌ　Ａｃａｄ　Ｓｃｉ　ＵＳＡ　９８，　９８０－９８５．Ｆｕｊｉｗａｒａ　Ｍ，　Ｎａｋａｍｕｒａ　Ａ，　Ｉｔｏｈ　Ｒ，　Ｓｈｉｍａｄａ　Ｙ，　Ｙｏｓｈｉｄａ　Ｓ，Ｍøｌｌｅｒ　ＳＧ　（２００４）．　Ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｓｉｔｅ　ｐｌａｃｅｍｅｎｔ　ｒｅｑｕｉｒｅｓｄｉｍｅｒｉｓａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｔｈｅ　ＡＲＣ１１／ＡｔＭｉｎＤ１　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｉｎ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ．　ＪＣｅｌｌ　Ｓｃｉ　１１７，　２３９９－２４１０．

Ｆｕｊｉｗａｒａ　Ｍ，　Ｙｏｓｈｉｄａ　Ｓ　（２００１）．　Ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｔａｒｇｅｔｉｎｇ　ｏｆ　ｃｈｌｏｒｏ－

ｐｌａｓｔ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ＦｔｓＺ２　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｉｎ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ．　Ｂｉｏｃｈｅｍ　ＢｉｏｐｈｙｓＲｅｓ　Ｃｏｍｍｕｎ　２８７，　４６２－４６７．

Ｆｕｌｇｏｓｉ　Ｈ，　Ｇｅｒｄｅｓ　Ｌ，　Ｗｅｓｔｐｈａｌ　Ｓ　（２００２）．　Ｃｅｌｌ　ａｎｄ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ

ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｒｅｑｕｉｒｅｓ　ＡＲＴＥＭＩＳ．　Ｐｒｏｃ　Ｎａｔｌ　Ａｃａｄ　Ｓｃｉ　ＵＳＡ　９９，　１１５０１－１１５０６．

Ｇａｏ　Ｈ，　Ｋａｄｉｒｊａｎ－Ｋａｌｂａｃｈ　Ｄ，　Ｆｒｏｅｈｌｉｃｈ　ＪＥ，　Ｏｓｔｅｒｙｏｕｎｇ　ＫＷ（２００３）．　ＡＲＣ５：　ａ　ｃｙｔｏｓｏｌｉｃ　ｄｙｎａｍｉｎ－ｌｉｋｅ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｆｒｏｍ　ｐｌａｎｔｓ，　ｉｓｐａｒｔ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｍａｃｈｉｎｅｒｙ．　Ｐｒｏｃ　Ｎａｔｌ　Ａｃａｄ　Ｓｃｉ

李大朋等：　高等植物质体的分裂４９

ＵＳＡ　１００，　４３２８－４３３３．

Ｇａｏ　Ｈ，　Ｓａｇｅ　ＴＬ，　Ｏｓｔｅｒｙｏｕｎｇ　ＫＷ　（２００６）．　ＦＺＬ，　ａｎ　ＦＺＯ－ｌｉｋｅ

ｐｒｏｔｅｉｎ　ｉｎ　ｐｌａｎｔｓ，　ｉｓ　ａ　ｄｅｔｅｒｍｉｎａｎｔ　ｏｆ　ｔｈｙｌａｋｏｉｄ　ａｎｄ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔｍｏｒｐｈｏｌｏｇｙ．　Ｐｒｏｃ　Ｎａｔｌ　Ａｃａｄ　Ｓｃｉ　ＵＳＡ　１０３１７，　６７５９－６７６４．Ｇｒｅｍｉｌｌｏｎ　Ｌ，　Ｋｉｅｓｓｌｉｎｇ　Ｊ，　Ｈａｕｓｅ　Ｂ，　Ｄｅｃｋｅｒ　ＥＬ　（２００７）．　Ｆｉｌａ－

ｍｅｎｔｏｕｓ　ｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅ－ｓｅｎｓｉｔｉｖｅ　Ｚ　（ＦｔｓＺ）　ｉｓｏｆｏｒｍｓ　ｓｐｅｃｉｆｉｃａｌｌｙｉｎｔｅｒａｃｔ　ｉｎ　ｔｈｅ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔｓ　ａｎｄ　ｉｎ　ｔｈｅ　ｃｙｔｏｓｏｌ　ｏｆ　Ｐｈｙｓｃｏｍｉｔｒｅｌｌａｐａｔｅｎｓ．　Ｎｅｗ　Ｐｈｙｔｏｌ　１７６，　２９９－２９３．

Ｈａｌｅ　ＣＡ，　ｄｅ　Ｂｏｅｒ　ＰＡＪ　（１９９７）．　Ｄｉｒｅｃｔ　ｂｉｎｄｉｎｇ　ｏｆ　ＦｔｓＺ　ｔｏ　ＺｉｐＡ，　ａｎ

ｅｓｓｅｎｔｉａｌ　ｃｏｍｐｏｎｅｎｔ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｓｅｐｔａｌ　ｒｉｎｇ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ　ｔｈａｔ　ｍｅｄｉａｔｅｓｃｅｌｌ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｉｎ　Ｅ．　ｃｏｌｉ．　Ｃｅｌｌ　８８，　１７５－１８５．

Ｈａｓｗｅｌｌ　ＥＳ，　Ｍｅｙｅｒｏｗｉｔｚ　ＥＭ　（２００６）．　ＭｓｃＳ－ｌｉｋｅ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｃｏｎｔｒｏｌ

ｐｌａｓｔｉｄ　ｓｉｚｅ　ａｎｄ　ｓｈａｐｅ　ｉｎ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ　ｔｈａｌｉａｎａ．　Ｃｕｒｒ　Ｂｉｏｌ　　１６，１－１１．

Ｈｕ　ＺＬ，　Ｌｕｔｋｅｎｈａｕｓ　Ｊ　（１９９９）．　Ｔｏｐｏｌｏｇｉｃａｌ　ｒｅｇｕｌａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｃｅｌｌ　ｄｉｖｉ－

ｓｉｏｎ　ｉｎ　Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ　ｃｏｌｉ　ｉｎｖｏｌｖｅｓ　ｒａｐｉｄ　ｐｏｌｅ－ｔｏ－ｐｏｌｅ　ｏｓｃｉｌｌａｔｉｏｎｏｆ　ｔｈｅ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｉｎｈｉｂｉｔｏｒ　ＭｉｎＣ　ｕｎｄｅｒ　ｔｈｅ　ｃｏｎｔｒｏｌ　ｏｆ　ＭｉｎＤ　ａｎｄＭｉｎＥ．　Ｍｏｌ　Ｍｉｃｒｏｂｉｏｌ　　３４，　８２－９０．

Ｉｔｏｈ　Ｒ，　Ｆｕｊｉｗａｒａ　Ｍ，　Ｎａｇａｔａ　Ｎ，　Ｙｏｓｈｉｄａ　Ｓ　（２００１）．　Ａ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ

ｐｒｏｔｅｉｎ　ｈｏｍｏｌｏｇｏｕｓ　ｔｏ　ｔｈｅ　ｅｕｂａｃｔｅｒｉａｌ　ｔｏｐｏｌｏｇｉｃａｌ　ｓｐｅｃｉｆｉｃｉｔｙｆａｃｔｏｒ　ＭｉｎＥ　ｐｌａｙｓ　ａ　ｒｏｌｅ　ｉｎ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ．　Ｐｌａｎｔ　Ｐｈｙｓｉｏｌ２７，　１６４４－１６５５．

Ｋｅｅｌｉｎｇ　ＰＪ　（２００４）．　Ｄｉｖｅｒｓｉｔｙ　ａｎｄ　ｅｖｏｌｕｔｉｏｎａｒｙ　ｈｉｓｔｏｒｙ　ｏｆ　ｐｌａｓｔｉｄｓ

ａｎｄ　ｔｈｅｉｒ　ｈｏｓｔｓ．　Ａｍ　Ｊ　Ｂｏｔ　９１，　１４８１－１４９３．

Ｋｌｏｃｋｏｗ　Ｂ，　Ｔｉｃｈｅｌａａｒ　Ｗ，　Ｍａｄｄｅｎ　ＤＲ，　Ｎｉｅｍａｎｎ　ＨＨ，　Ａｋｉｂａ　Ｔ，Ｈｉｒｏｓｅ　Ｋ，　Ｍａｎｓｔｅｉｎ　ＤＪ　（２００２）．　　Ｔｈｅ　ｄｙｎａｍｉｎ　Ａ　ｒｉｎｇ　ｃｏｍｐｌｅｘ：ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　ｏｒｇａｎｉｚａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ｎｕｃｌｅｏｔｉｄｅ－ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ　ｃｏｎｆｏｒｍａ－ｔｉｏｎａｌ　ｃｈａｎｇｅｓ．　ＥＭＢＯ　Ｊ　２１，　２４０－２５０．

Ｋｏｋｓｈａｒｏｖａ　ＯＡ，　Ｗｏｌｋ　ＣＰ　（２００２）．　Ａ　ｎｏｖｅｌ　ｇｅｎｅ　ｔｈａｔ　ｂｅａｒｓ　ａ

ＤｎａＪ　ｍｏｔｉｆ　ｉｎｆｌｕｅｎｃｅｓ　ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉａｌ　ｃｅｌｌ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ．　Ｊ　Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ１８４，　５５２４－５５２８．

Ｋｕｒｏｉｗａ　Ｈ，　Ｍｏｒｉ　Ｔ，　Ｔａｋａｈａｒａ　Ｍ，　Ｍｉｙａｇｉｓｈｉｍａ　Ｓ，　Ｋｕｒｏｉｗａ　Ｔ（２００２）．　Ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｍａｃｈｉｎｅｒｙ　ａｓ　ｒｅｖｅａｌｅｄ　ｂｙ　ｉｍｍｕｎ－ｏｆｌｕｏｒｅｓｃｅｎｃｅ　ａｎｄ　ｅｌｅｃｔｒｏｎ　ｍｉｃｒｏｓｃｏｐｙ．　Ｐｌａｎｔａ　２１５，　１８５－１９０．

Ｌｅｅｃｈ　ＲＭ，　Ｔｈｏｍｓｏｎ　ＷＷ，　Ｐｌａｔｔ－Ａｌｏｉａ　ＫＡ　（１９８１）．　Ｏｂｓｅｒｖａ－

ｔｉｏｎｓ　ｏｎ　ｔｈｅ　ｍｅｃｈａｎｉｓｍ　ｏｆ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｉｎ　ｈｉｇｈｅｒ　ｐｌａｎｔｓ．

Ｎｅｗ　Ｐｈｙｔｏｌ　８７，　１－９．

Ｍａ　Ｓ，　Ｍａｒｇｏｌｉｎ　Ｗ　（１９９９）．　Ｇｅｎｅｔｉｃ　ａｎｄ　ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ　ａｎａｌｙｓｅｓ　ｏｆ

ｔｈｅ　ｃｏｎｓｅｒｖｅｄ　Ｃ－ｔｅｒｍｉｎａｌ　ｃｏｒｅ　ｄｏｍａｉｎ　ｏｆ　Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ　ｃｏｌｉＦｔｓＺ．　Ｊ　Ｂａｃｔｅｒｉｏｌ　１８１，　７５３１－７５４４．

Ｍａｐｌｅ　Ｊ，　Ａｌｄｒｉｄｇｅ　Ｃ，　Ｍøｌｌｅｒ　ＳＧ　（２００５）．　Ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｉｓ　ｍｅｄｉ－

ａｔｅｄ　ｂｙ　ｃｏｍｂｉｎａｔｏｒｉａｌ　ａｓｓｅｍｂｌｙ　ｏｆ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ．Ｐｌａｎｔ　Ｊ　４３，　８１１－８２３．

Ｍａｐｌｅ　Ｊ，　Ｃｈｕａ　ＮＨ，　Ｍøｌｌｅｒ　ＳＧ　（２００２）．　Ｔｈｅ　ｔｏｐｏｌｏｇｉｃａｌ　ｓｐｅｃｉｆｉｃｉｔｙ

ｆａｃｔｏｒ　ＡｔＭｉｎＥ１　ｉｓ　ｅｓｓｅｎｔｉａｌ　ｆｏｒ　ｃｏｒｒｅｃｔ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｓｉｔｅ　ｐｌａｃｅ－ｍｅｎｔ　ｉｎ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ．　Ｐｌａｎｔ　Ｊ　３１，　２６９－２７７．

Ｍａｐｌｅ　Ｊ，　Ｆｕｊｉｗａｒａ　ＭＴ，　Ｋｉｔａｈａｔａ　Ｎ，　Ｌａｗｓｏｎ　Ｔ，　Ｂａｋｅｒ　ＮＲ，Ｙｏｓｈｉｄａ　Ｓ，　Ｍøｌｌｅｒ　ＳＧ　（２００４）．　ＧＩＡＮＴ　ＣＨＬＯＲＯＰＬＡＳＴ　１　ｉｓｅｓｓｅｎｔｉａｌ　ｆｏｒ　ｃｏｒｒｅｃｔ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｉｎ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ．　Ｃｕｒｒ　Ｂｉｏｌ１４，　７７６－７８１．

Ｍａｐｌｅ　Ｊ，　Ｍøｌｌｅｒ　ＳＧ　（２００７ａ）．　Ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ：　ｅｖｏｌｕｔｉｏｎ，　ｍｅｃｈａ－

ｎｉｓｍ　ａｎｄ　ｃｏｍｐｌｅｘｉｔｙ．　Ａｎｎ　Ｂｏｔ　（Ｌｏｎｄ）　９９，　５６５－５７９．

Ｍａｐｌｅ　Ｊ，　Ｍøｌｌｅｒ　ＳＧ　（２００７ｂ）．　Ｉｎｔｅｒｄｅｐｅｎｄｅｎｃｙ　ｏｆ　ｆｏｒｍａｔｉｏｎ　ａｎｄ

ｌｏｃａｌｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｍｉｎ　ｃｏｍｐｌｅｘ　ｃｏｎｔｒｏｌｓ　ｓｙｍｍｅｔｒｉｃ　ｐｌａｓｔｉｄ１２０，　３４４６－３４５６．ｄｉｖｉｓｉｏｎ．　Ｊ　Ｃｅｌｌ　Ｓｃｉ　

Ｍａｐｌｅ　Ｊ，　Ｖｏｊｔａ　Ｌ，　Ｓｏｌｌ　Ｊ，　Ｍøｌｌｅｒ　ＳＧ　（２００７）．　ＡＲＣ３　ｉｓ　ａ　ｓｔｒｏｍａｌ　Ｚ－

ｒｉｎｇ　ａｃｃｅｓｓｏｒｙ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｅｓｓｅｎｔｉａｌ　ｆｏｒ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ．　ＥＭＢＯＲｅｐ　８，　２９３－２９９．

ＭｃＡｎｄｒｅｗ　ＲＳ，　Ｆｒｏｅｈｌｉｃｈ　ＪＥ，　Ｖｉｔｈａ　Ｓ，　Ｏｓｔｅｒｙｏｕｎｇ　ＫＷ　（２００１）．

Ｃｏｌｏｃａｌｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｐｒｏｔｅｉｎｓ　ｉｎ　ｔｈｅ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔｓｔｒｏｍａｌ　ｃｏｍｐａｒｔｍｅｎｔ　ｅｓｔａｂｌｉｓｈｅｓ　ａ　ｎｅｗ　ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ　ｒｅｌａｔｉｏｎ－ｓｈｉｐ　ｂｅｔｗｅｅｎ　ＦｔｓＺ１　ａｎｄ　ＦｔｓＺ２　ｉｎ　ｈｉｇｈｅｒ　ｐｌａｎｔｓ．　Ｐｌａｎｔ　Ｐｈｙｓｉｏｌ１２７，　１６５６－１６６６．

ＭｃＦａｄｄｅｎ　ＪＩ　（２００１）．　Ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｏｒｉｇｉｎ　ａｎｄ　ｉｎｔｅｇｒａｔｉｏｎ．　Ｐｌａｎｔ

Ｐｈｙｓｉｏｌ　１２５，　５０－５３．

Ｍｉｙａｇｉｓｈｉｍａ　ＳＹ，　Ｆｒｏｅｈｌｉｃｈ　ＪＥ，　Ｏｓｔｅｒｙｏｕｎｇ　ＫＷ　（２００６）．　ＰＤＶ１

ａｎｄ　ＰＤＶ２　ｍｅｄｉａｔｅ　ｒｅｃｒｕｉｔｍｅｎｔ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｄｙｎａｍｉｎ－ｒｅｌａｔｅｄ　ｐｒｏｔｅｉｎＡＲＣ５　ｔｏ　ｔｈｅ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｓｉｔｅ．　Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ　１８，　２５１７－２５３０．Ｍｉｙａｇｉｓｈｉｍａ　Ｓ，　Ｋｕｒｏｉｗａ　Ｈ，　Ｋｕｒｏｉｗａ　Ｔ　（２００１ａ）．　Ｔｈｅ　ｔｉｍｉｎｇ　ａｎｄ

ｍａｎｎｅｒ　ｏｆ　ｄｉｓａｓｓｅｍｂｌｙ　ｏｆ　ｔｈｅ　ａｐｐａｒａｔｕｓｅｓ　ｆｏｒ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔａｎｄ　ｍｉｔｏｃｈｏｎｄｒｉａｌ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｉｎ　ｔｈｅ　ｒｅｄ　ａｌｇａ　Ｃｙａｎｉｄｉｏｓｃｈｙｚｏｎｍｅｒｏｌａｅ．　Ｐｌａｎｔａ　２１２，　５１７－５２８．

Ｍｉｙａｇｉｓｈｉｍａ　Ｓ，　Ｔａｋａｈａｒａ　Ｍ，　Ｍｏｒｉ　Ｔ，　Ｋｕｒｏｉｗａ　Ｈ，　Ｈｉｇａｓｈｉｙａｍａ50植物学报　　　　４４（１）　　　　２００９

Ｔ，　Ｋｕｒｏｉｗａ　Ｔ　（２００１ｂ）．　Ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｉｓ　ｄｒｉｖｅｎ　ｂｙ　ａ　ｃｏｍｐｌｅｘｍｅｃｈａｎｉｓｍ　ｔｈａｔ　ｉｎｖｏｌｖｅｓ　ｄｉｆｆｅｒｅｎｔｉａｌ　ｔｒａｎｓｉｔｉｏｎ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｂａｃｔｅｒｉａｌａｎｄ　ｅｕｋａｒｙｏｔｉｃ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｒｉｎｇｓ．　Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ　１３，　２２５７－２２６８．Ｍｉｙａｇｉｓｈｉｍａ　Ｓ，　Ｔａｋａｈａｒａ　Ｍ，　Ｋｕｒｏｉｗａ　Ｔ　（２００１ｃ）．　Ｎｏｖｅｌ　ｆｉｌａ－

ｍｅｎｔｓ　５　ｎｍ　ｉｎ　ｄｉａｍｅｔｅｒ　ｃｏｎｓｔｉｔｕｔｅ　ｔｈｅ　ｃｙｔｏｓｏｌｉｃ　ｒｉｎｇ　ｏｆ　ｔｈｅｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ａｐｐａｒａｔｕｓ．　Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ　１３，　７０７－７２１．

Ｍｏｚｄｙ　ＡＤ，　Ｓｈａｗ　ＪＭ　（２００３）．　Ａ　ｆｕｚｚｙ　ｍｉｔｏｃｈｏｎｄｒｉａｌ　ｆｕｓｉｏｎ　ａｐ－

ｐａｒａｔｕｓ　ｃｏｍｅｓ　ｉｎｔｏ　ｆｏｃｕｓ．　Ｎａｔ　Ｒｅｖ　Ｍｏｌ　Ｃｅｌｌ　Ｂｉｏｌ　６，　４６８－４７８．Ｏｓｔｅｒｙｏｕｎｇ　ＫＷ，　Ｓｔｏｋｅｓ　ＫＤ，　Ｒｕｔｈｅｒｆｏｒｄ　ＳＭ，　Ｐｅｒｃｉｖａｌ　ＡＬ，Ｌｅｅ　ＷＹ　（１９９８）．　Ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｉｎ　ｈｉｇｈｅｒ　ｐｌａｎｔｓ　ｒｅｑｕｉｒｅｓｍｅｍｂｅｒｓ　ｏｆ　ｔｗｏ　ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌｌｙ　ｄｉｖｅｒｇｅｎｔ　ｇｅｎｅ　ｆａｍｉｌｉｅｓ　ｗｉｔｈ　ｈｏ－ｍｏｌｏｇｙ　ｔｏ　ｂａｃｔｅｒｉａｌ　ｆｔｓＺ．　Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ　１０，　１９９１－２００４．

Ｏｓｔｅｒｙｏｕｎｇ　ＫＷ，　Ｖｉｅｒｌｉｎｇ　Ｅ　（１９９５）．　Ｃｏｎｓｅｒｖｅｄ　ｃｅｌｌ　ａｎｄ　ｏｒ－

ｇａｎｅｌｌｅ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ．　Ｎａｔｕｒｅ　３７６，　４７３－４７４．

Ｐｉｃｈｏｆｆ　Ｓ，　Ｌｕｔｋｅｎｈａｕｓ　Ｊ　（２００２）．　Ｕｎｉｑｕｅ　ａｎｄ　ｏｖｅｒｌａｐｐｉｎｇ　ｒｏｌｅｓ

ｆｏｒ　ＺｉｐＡ　ａｎｄ　ＦｔｓＡ　ｉｎ　ｓｅｐｔａｌ　ｒｉｎｇ　ａｓｓｅｍｂｌｙ　ｉｎ　Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ　ｃｏｌｉ．ＥＭＢＯ　Ｊ　２１，　６８５－６９３．

Ｐｒａｅｆｃｋｅ　ＧＪ，　ＭｃＭａｈｏｎ　ＨＴ　（２００４）．　Ｔｈｅ　ｄｙｎａｍｉｎ　ｓｕｐｅｒｆａｍｉｌｙ：

ｕｎｉｖｅｒｓａｌ　ｍｅｍｂｒａｎｅ　ｔｕｂｕｌａｔｉｏｎ　ａｎｄ　ｆｉｓｓｉｏｎ　ｍｏｌｅｃｕｌｅｓ？　Ｎａｔ　ＲｅｖＭｏｌ　Ｃｅｌｌ　Ｂｉｏｌ　５，　１３３－１４７．

Ｐｙｋｅ　ＫＡ　（１９９９）．　Ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ａｎｄ　ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ．　Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ　１１，

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Ｐｙｋｅ　ＫＡ，　Ｌｅｅｃｈ　ＲＭ　（１９９１）．　　Ｒａｐｉｄ　ｉｍａｇｅ　ａｎａｌｙｓｉｓ　ｓｃｒｅｅｎｉｎｇ

ｐｒｏｃｅｄｕｒｅ　ｆｏｒ　ｉｄｅｎｔｉｆｙｉｎｇ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｎｕｍｂｅｒ　ｍｕｔａｎｔｓ　ｉｎ　ｍｅ－ｓｏｐｈｙｌｌ　ｃｅｌｌｓ　ｏｆ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ　ｔｈａｌｉａｎａ　（Ｌ．）　Ｈｅｙｎｈ．　Ｐｌａｎｔ　Ｐｈｙｓｉｏｌ９６，　１１９３－１１９５．

Ｐｙｋｅ　ＫＡ，　Ｌｅｅｃｈ　ＲＭ　（１９９４）．　Ａ　ｇｅｎｅｔｉｃ　ａｎａｌｙｓｉｓ　ｏｆ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ

ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ａｎｄ　ｅｘｐａｎｓｉｏｎ　ｉｎ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ　ｔｈａｌｉａｎａ．　Ｐｌａｎｔ　Ｐｈｙｓｉｏｌ１０４，　２０１－２０７．

Ｒａｙｎａｕｄ　Ｃ，　Ｃａｓｓｉｅｒ－Ｃｈａｕｖａｔ　Ｃ，　Ｐｅｒｅｎｎｅｓ　Ｃ，　ＢｅｒｇｏｕｎｉｏｕｘＣ　（２００４）．　Ａｎ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ　ｈｏｍｏｌｏｇ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｂａｃｔｅｒｉａｌ　ｃｅｌｌ　ｄｉｖｉｓｉｏｎｉｎｈｉｂｉｔｏｒ　ＳｕｌＡ　ｉｓ　ｉｎｖｏｌｖｅｄ　ｉｎ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ．　Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ　１６，　１８０１－１８１１．

Ｒａｙｎａｕｄ　Ｃ，　Ｐｅｒｅｎｎｅｓ　Ｃ，　Ｒｅｕｚｅａｕ　Ｃ，　Ｃａｔｒｉｃｅ　Ｏ，　Ｂｒｏｗｎ　Ｓ，Ｂｅｒｇｏｕｎｉｏｕｘ　Ｃ　（２００５）．　Ｃｅｌｌ　ａｎｄ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ａｒｅ　ｃｏｏｒｄｉ－ｎａｔｅｄ　ｔｈｒｏｕｇｈ　ｔｈｅ　ｐｒｅｒｅｐｌｉｃａｔｉｏｎ　ｆａｃｔｏｒ　ＡｔＣＤＴ１．　Ｐｒｏｃ　Ｎａｔｌ　Ａｃａｄ

Ｓｃｉ　ＵＳＡ　１０２，　８２１６－８２２１．

Ｒｏｂｅｒｔｓｏｎ　ＥＪ，　Ｒｕｔｈｅｒｆｏｒｄ　ＳＭ，　Ｌｅｅｃｈ　ＲＭ　（１９９６）．　Ｃｈａｒａｃｔｅｒ－

ｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｕｓｉｎｇ　ｔｈｅ　Ａｒａｂｉｄｏｐｓｉｓ　ｍｕｔａｎｔａｒｃ５．　Ｐｌａｎｔ　Ｐｈｙｓｉｏｌ　１１２，　１４９－１５９．

Ｓａｉ　Ｊ，　Ｊｏｈｎｓｏｎ　ＣＨ　（２００２）．　Ｄａｒｋ－ｓｔｉｍｕｌａｔｅｄ　ｃａｌｃｉｕｍ　ｉｏｎ　ｆｌｕｘｅｓ　ｉｎ

ｔｈｅ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｓｔｒｏｍａ　ａｎｄ　ｃｙｔｏｓｏｌ．　Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ　１４，　１２７９－１２９１．Ｓｈｉｍａｄａ　Ｈ，　Ｋｏｉｚｕｍｉ　Ｍ，　Ｋｕｒｏｋｉ　Ｋ，　Ｍｏｃｈｉｚｕｋｉ　Ｍ，　Ｆｕｊｉｍｏｔｏ　Ｈ，Ｏｈｔａ　Ｈ，　Ｍａｓｕｄａ　Ｔ，　Ｔａｋａｍｉｙａ　Ｋ　（２００４）．　ＡＲＣ３：　ａ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｆａｃｔｏｒ，　ｉｓ　ａ　ｃｈｉｍｅｒａ　ｏｆ　ｐｒｏｋａｒｙｏｔｉｃ　ＦｔｓＺ　ａｎｄ　ｐａｒｔ　ｏｆｅｕｋａｒｙｏｔｉｃ　ｐｈｏｓｐｈａｔｉｄｙｌｉｎｏｓｉｔｏｌ－４－ｐｈｏｓｐｈａｔｅ　５－ｋｉｎａｓｅ．　ＰｌａｎｔＣｅｌｌ　Ｐｈｙｓｉｏｌ　４５，　９６０－９６７．

Ｔａｖｖａ　ＶＳ，　Ｃｏｌｌｉｎｓ　ＧＢ，　Ｄｉｎｋｉｎｓ　ＲＤ　（２００６）．　Ｔａｒｇｅｔｅｄ

ｏｖｅｒｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ　ｃｏｌｉ　ＭｉｎＣ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ｉｎ　ｈｉｇｈｅｒｐｌａｎｔｓ　ｒｅｓｕｌｔｓ　ｉｎ　ａｂｎｏｒｍａｌ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔｓ．　Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ　Ｒｅｐ　２５，３４１－３４８．

Ｕｅｈａｒａ　Ｔ，　Ｍａｔｓｕｚａｗａ　Ｈ，　Ｎｉｓｈｉｍｕｒａ　Ａ　（２００１）．　　ＨｓｃＡ　ｉｓ　ｉｎ－

ｖｏｌｖｅｄ　ｉｎ　ｔｈｅ　ｄｙｎａｍｉｃｓ　ｏｆ　ＦｔｓＺ－ｒｉｎｇ　ｆｏｒｍａｔｉｏｎ　ｉｎ　Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａｃｏｌｉ　Ｋ１２．　Ｇｅｎｅｓ　Ｃｅｌｌｓ　６，　８０３－８１４．

Ｖｉｔｈａ　Ｓ，　Ｆｒｏｅｈｌｉｃｈ　ＪＥ，　Ｋｏｋｓｈａｒｏｖａ　Ｏ，　Ｐｙｋｅ　ＫＡ，　ｖａｎ　Ｅｒｐ　Ｈ，Ｏｓｔｅｒｙｏｕｎｇ　ＫＷ　（２００３）．　ＡＲＣ６　ｉｓ　ａ　Ｊ－ｄｏｍａｉｎ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎｐｒｏｔｅｉｎ　ａｎｄ　ａｎ　ｅｖｏｌｕｔｉｏｎａｒｙ　ｄｅｓｃｅｎｄａｎｔ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｃｙａｎｏｂａｃｔｅｒｉａｌｃｅｌｌ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｐｒｏｔｅｉｎ　Ｆｔｎ２．　Ｐｌａｎｔ　Ｃｅｌｌ　１５，　１９１８－１９３３．

Ｖｉｔｈａ　Ｓ，　ＭｃＡｎｄｒｅｗ　ＲＳ，　Ｏｓｔｅｒｙｏｕｎｇ　ＫＷ　（２００１）．　　ＦｔｓＺ　ｒｉｎｇ

ｆｏｒｍａｔｉｏｎ　ａｔ　ｔｈｅ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｓｉｔｅ　ｉｎ　ｐｌａｎｔｓ．　Ｊ　Ｃｅｌｌ　Ｂｉｏｌ１５３，　１１１－１１９．

Ｗａｌｓｈ　Ｐ，　Ｂｕｒｓａｃ　Ｄ，　Ｌａｗ　ＹＣ，　Ｃｙｒ　Ｄ，　Ｌｉｔｈｇｏｗ　Ｔ　（２００４）．　Ｔｈｅ　Ｊ

ｐｒｏｔｅｉｎ　ｆａｍｉｌｙ：　ｍｏｄｕｌａｔｉｎｇ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ａｓｓｅｍｂｌｙ，　ｄｉｓａｓｓｅｍｂｌｙ　ａｎｄｔｒａｎｓｌｏｃａｔｉｏｎ．　ＥＭＢＯ　Ｒｅｐ　５，　５６７－５７１．

Ｗａｎｇ　Ｄ，　Ｋｏｎｇ　ＤＤ，　Ｊｕ　ＣＬ，　Ｈｕ　Ｙ，　Ｈｅ　ＹＫ，　Ｓｕｎ　ＪＳ　（２００２）．　Ｅｆｆｅｃｔｓ

ｏｆ　ｔｏｂａｃｃｏ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｇｅｎｅｓ　ＮｔＦｔｓＺ１　ａｎｄ　ＮｔＦｔｓＺ２　ｏｎ　ｔｈｅｄｉｖｉｓｉｏｎ　ａｎｄ　ｍｏｒｐｈｏｌｏｇｙ　ｏｆ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔｓ．　Ａｃｔａ　Ｂｏｔ　Ｓｉｎ　４４，　８３８－８４４．

Ｚｈｕ　Ｊ，　Ｌｉｕ　Ｗ，　Ｚｈｏｕ　Ｗ，　Ｈｕ　Ｙ，　Ｈｅ　Ｙ　（２００７）．　Ａ　ｎｕｃｌｅｕｓ－ｅｎｃｏｄｅｄ

ｔｏｐｏｌｏｇｉｃａｌ　ｓｐｅｃｉｆｉｃｉｔｙ　ｆａｃｔｏｒ　ＰｐＭｉｎＥ　ｉｎ　Ｐｈｙｓｃｏｍｉｔｒｅｌｌａ　ｐａｔｅｎｓｈａｓ　ｃｏｎｓｅｒｖｅｄ　ｆｕｎｃｔｉｏｎ　ｓｉｍｉｌａｒ　ｔｏ　ｉｔｓ　ｃｈｌｏｒｏｐｌａｓｔ－ｅｎｃｏｄｅｄａｎｃｅｓｔｏｒ．　Ｊ　Ｇｅｎｅｔ　Ｇｅｎｏｍｉｃｓ　３４，　２２９－２３８．

李大朋等：　高等植物质体的分裂５１

An Emerging Picture of Plastid Division in Higher Plants

Dapeng Li, Min Zhang, Qian Gao, Yong Hu, Yikun He*

College of Life Sciences, Capital Normal University, Beijing 100037, China

Abstract Plastids are derived from endosymbiotic photosynthetic bacteria, so the division of plastids is controlled by a combina-tion of prokaryote- and host eukaryote-derived proteins. Because of their prokaryotic origin, bacterial cell division has beensuccessfully used as a paradigm for plastid division. This paradigm has resulted in the identification of the key plastid divisioncomponents FtsZ, MinD, and MinE. However, most bacterial division factors are absent from chloroplasts, and the eukaryotic hosthas added several new components. Current research explores how these plastid division-related proteins interact with eachother. FtsZ initiates plastid division, whereas the coordinated action of MinD and MinE ensures correct FtsZ (Z)-ring placement.Although the classical FtsZ antagonist MinC does not exist in plants, ARC3 can fulfill this role in Arabidopsis. Together witheukaryotic-derived proteins such as ARC5, ARTEMIS, PD rings and FZL and other prokaryotic-derived proteins such as ARC6 andGC1, these proteins make up a sophisticated division machinery in higher plants.

Key words ARTEMIS, chloroplast, FtsZ, PD rings, plastid division, Z ring

Ｌｉ　ＤＰ，　Ｚｈａｎｇ　Ｍ，　Ｇａｏ　Ｑ，　Ｈｕ　Ｙ，　Ｈｅ　ＹＫ　（２００９）．　Ａｎ　ｅｍｅｒｇｉｎｇ　ｐｉｃｔｕｒｅ　ｏｆ　ｐｌａｓｔｉｄ　ｄｉｖｉｓｉｏｎ　ｉｎ　ｈｉｇｈｅｒ　ｐｌａｎｔｓ．　Ｃｈｉｎ　Ｂｕｌｌ　Ｂｏｔ　４４，　４３−５１．

＊　Ａｕｔｈｏｒ　ｆｏｒ　ｃｏｒｒｅｓｐｏｎｄｅｎｃｅ．　Ｅ－ｍａｉｌ：　ｙｋｈｅ＠ｍａｉｌ．ｃｎｕ．ｅｄｕ．ｃｎ

（责任编辑：　孙冬花）